アフラトキシンM1-ウシα-ラクトアルブミン複合体形成の分光学的研究と分子モデル化

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J. Photochem. Photobiol. B, Biol..2020 Jul;209:111957. S1011-1344(20)30407-3. doi: 10.1016/j.jphotobiol.2020.111957.Epub 2020-07-10.

アフラトキシンM1-ウシα-ラクトアルブミン複合体形成の分光学的研究と分子モデル化

Spectroscopic studies and molecular modelling of the aflatoxin M1-bovine α-lactalbumin complex formation.

Carlos Jiménez-Pérez
Salvador R Tello-Solís
Carlos Z Gómez-Castro
Sergio Alatorre-Santamaría
Lorena Gómez-Ruiz
Gabriela Rodríguez-Serrano
Julián Cruz-Borbolla
Mariano García-Garibay
Alma Cruz-Guerrero

PMID: 32682284 DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2020.111957.

抄録

牛乳および乳製品中のアフラトキシンM1(AFM1)の高い発生率は、人の健康に深刻なリスクをもたらすため、本研究では、分子ドッキング研究と組み合わせた異なる分光学的手法を用いて、ウシα-ラクトタルブミン(α-La)とAFM1との複合体形成を調査することを目的とした。蛍光分光測定により、AFM1の添加は静的消光機構を介してα-Laの蛍光強度を大幅に減少させることが示された。その結果、AFM1とα-Laの結合には疎水性相互作用が重要な役割を果たしていることが明らかになった。結合部位の化学量論値(n=1.32)と2.12×10Mの結合定数をStern-Volmer方程式に従って計算した。熱力学パラメータΔH, ΔS, ΔGはそれぞれ93.58kJmol, 0.378kJmolK, -19.17±0.96kJmolで決定された。さらに、遠紫外円二色性研究により、α-La-AFM1複合体が形成されたときのα-La二次構造の変化を明らかにした。その結果、α-らせん構造(35%から40%へ)とβシート(16%から19%へ)の含有量の増加が観察された。さらに、タンパク質-リガンドドッキングモデリングにより、AFM1がα-Laタンパク質の疎水性領域に結合することが明らかになった。これらの結果から、α-La-AFM1複合体の形成が確認された。

Since the high incidence of aflatoxin M1 (AFM1) in milk and dairy products poses a serious risk to human health, this work aimed to investigate the complex formation between bovine α-lactalbumin (α-La) and AFM1 using different spectroscopic methods coupled with molecular docking studies. Fluorescence spectroscopy measurements demonstrated the AFM1 addition considerably reduced the α-La fluorescence intensity through a static quenching mechanism. The results indicated on the endothermic character of the reaction, and the hydrophobic interaction played a major role in the binding between AFM1 and α-La. The binding site stoichiometric value (n = 1.32) and a binding constant of 2.12 × 10 M were calculated according to the Stern-Volmer equation. The thermodynamic parameters ΔH, ΔS and ΔG were determined at 93.58 kJ mol, 0.378 kJ mol K and -19.17 ± 0.96 kJ mol, respectively. In addition, far-UV circular dichroism studies revealed alterations in the α-La secondary structures when the α-La-AFM1 complex was formed. An increased content of the α-helix structures (from 35 to 40%) and the β-sheets (from 16 to 19%) were observed. Furthermore, protein-ligand docking modelling demonstrated AFM1 could bind to the hydrophobic regions of α-La protein. Overall, the gathered results confirmed the α-La-AFM1 complex formation.