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緑茶由来酸性多糖類の鎖構造とα-アミラーゼ阻害活性の関連メカニズム
Chain conformation of an acidic polysaccharide from green tea and related mechanism of α-amylase inhibitory activity.
PMID: 32682045 DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.07.125.
抄録
緑茶から単離された酸性茶多糖類(TPSA)を沈殿分画法により分子量の異なる7つの画分に分画した。各画分の溶液パラメータを静的光散乱法および粘度分析により解析した結果、TPSAは球状の均質なコンフォメーションを持つ超分岐多糖類であることが確認された。透過型電子顕微鏡による観察では、20〜40nmの範囲の大きさの球状均質粒子として発生していることが確認された。TPSAの分岐鎖セグメントをシミュレートするために、TPSAの化学構造に基づいて4つのモデル分子を設計した。分子ドッキング解析の結果、TPSA-4モデル分子と類似したTPSAの分岐鎖セグメントはα-アミラーゼに優先的に結合し、水素結合を介してTPSA/α-アミラーゼ複合体を形成することが示された。また、円形二色性分光法により、α-アミラーゼの構造はTPSAの影響を大きく受けないことが示された。TPSAのα-アミラーゼ阻害活性のメカニズムを分子ドッキング解析によりシミュレーションした。TPSA-4モデル分子に類似したTPSAの分岐鎖セグメントは、α-アミラーゼの活性を阻害するためのデンプン基質への潜在的な競合相手として作用する可能性が高いことが示唆された。
An acidic tea polysaccharide (TPSA) isolated from green tea was fractionated using a precipitation-fractionation method into seven fractions with different molecular weights. TPSA was characterized as a hyperbranched polysaccharide with a globular homogeneous conformation by analysis of solution parameters of each fraction using static light scattering and viscosity analyses. Observation by transmission electron microscopy confirmed that TPSA occurred as globular homogeneous particles with size in the range of 20-40 nm. To simulate the branched chain segments of TPSA, four model molecules were designed based on chemical structure of TPSA. Molecular docking analysis indicated that the branched chain segments of TPSA similar to the TPSA-4 model molecule showed preferential binding to α-amylase to form the TPSA/α-amylase complex through hydrogen bonding interactions. Circular dichroism spectroscopy showed that the structure of α-amylase was not significantly affected by TPSA. The mechanism of α-amylase inhibitory activity of TPSA was simulated by molecular docking analysis. The branched chain segments of TPSA similar to the TPSA-4 model molecule likely act as a potential competitor to the starch substrate to inhibit the activity of α-amylase.
Copyright © 2020. Published by Elsevier B.V.