臭気結合タンパク質は、移動性昆虫Helicoverpa armigeraの飛行活動を促進する

Odorant binding proteins promote flight activity in the migratory insect, Helicoverpa armigera.

• Shang Wang
• Melissa Minter
• Rafael A Homem
• Louise V Michaelson
• Herbert Venthur
• Ka S Lim
• Amy Withers
• Jinghui Xi
• Christopher M Jones
• Jing-Jiang Zhou

抄録

渡り虫は、数時間にもわたって活発な動力飛行を維持することができる。この驚異的な現象には、飛行筋にかかるエネルギー要求に対応するための効率的な輸送システムが必要である。本研究では、臭気結合タンパク質（OBP）の疎水性リガンド結合の役割が、嗅覚系での典型的な機能を超えて、脂質相互作用を介して昆虫の飛行活動をサポートしていることを明らかにした。トランスクリプトーム解析および候補遺伝子解析の結果、系統的にクラスター化された2つのOBP（OBP3/OBP6）が、渡り鳥であるオールドワールドアーマーの蛾の成虫において一貫して過剰発現しており、飛行活動バイオアッセイでは持続的な飛行性能を示していることが明らかになった。その結果、OBP6は触角、頭部、胸部で組織特異的に過剰発現していることが明らかになった。また、H. armigeraのOBP6転写物（HarmOBP6）を飛行筋に過剰発現させたトランスジェニックショウジョウバエは、改良されたテザー飛行システムでより高い飛行速度を達成した。脂質分子を質量分析法で定量したところ、飛行中の蛾ではトリアシルグリエロールとリン脂質が減少していることが明らかになった。脂肪酸キャリアータンパク質の結晶構造から構築したタンパク質相同性モデルにより、OBP3とOBP6の疎水性リガンド結合部位が同定され、両タンパク質は他のリガンド群と比較して、TAGとリン脂質との平均結合親和性が高いことが明らかになった。我々は、HarmOBP3とHarmOBP6が、世界的に侵略的で移動性の高い蛾の飛翔能力に寄与していることを示唆しており、その結果、このタンパク質群の機能が昆虫における化学感覚タンパク質としての典型的な役割を超えて拡張されていることを示唆している。

Migratory insects are capable of actively sustaining powered flight for several hours. This extraordinary phenomenon requires a highly efficient transport system to cope with the energetic demands placed on the flight muscles. Here, we provide evidence that the role of the hydrophobic ligand binding of odorant binding proteins (OBPs) extends beyond their typical function in the olfactory system to support insect flight activity via lipid-interactions. Transcriptomic and candidate gene analyses show that two phylogenetically clustered OBPs (OBP3/OBP6) are consistently over-expressed in adult moths of the migrant Old-World bollworm, Helicoverpa armigera, displaying sustained flight performance in flight activity bioassays. Tissue-specific over-expression of OBP6 was observed in the antennae, head and thorax in long-fliers of H. armigera. Transgenic Drosophila flies over-expressing a H. armigera transcript of OBP6 (HarmOBP6) in the flight muscle attained higher flight speeds on a modified tethered flight system. Quantification of lipid molecules using mass-spectrometry showed a depletion of triacylglyerol and phospholipids in flown moths. Protein homology models built from the crystal structure of a fatty acid carrier protein identified the binding site of OBP3 and OBP6 for hydrophobic ligand binding with both proteins exhibiting a stronger average binding affinity with TAG and phospholipids compared with other groups of ligands. We propose that HarmOBP3 and HarmOBP6 contribute to the flight capacity of a globally invasive and highly migratory noctuid moth, and in doing so, extend the function of this group of proteins beyond their typical role as chemosensory proteins in insects.

This article is protected by copyright. All rights reserved.