RNAグアニン四重体上のタンパク質結合部位の決定のための2次元飽和移動差NMR

2D Saturation Transfer Difference NMR for Determination of Protein Binding Sites on RNA Guanine Quadruplexes.

• Ewan K S McRae
• David E Davidson
• Sean A McKenna

抄録

飽和移動差（STD）NMRは、一方の分子から他方の分子への交差飽和により、異種複合体の分子間界面の情報を提供する手法である。この場合、タンパク質プロトンの選択的飽和が適用され、RNAサンプルへの交差緩和は、測定されたH-H NOESYスペクトルのピーク強度の減少をもたらす。これにより、割り当てられた化学シフトデータを用いて、ＲＮＡのタンパク質結合界面を同定する比較的迅速かつ簡単な方法が可能となる。

Saturation transfer difference (STD) NMR is a technique that provides information on the intermolecular interfaces of heterogenous complexes by cross-saturation from one molecule to the other. In this case, selective saturation of protein protons is applied, and the cross-relaxation to the RNA sample results in a reduction of the peak intensities in the measured H-H NOESY spectrum. This allows for a relatively rapid and simple method of identifying the protein binding interface of an RNA with assigned chemical shift data.