大豆粕の熱機械的および酵素促進処理は、離乳期の豚における試験管内でのタンパク質消化速度とタンパク質および アミノ酸消化率を向上させた

Thermo-mechanical and enzyme-facilitated processing of soybean meal enhanced in vitro kinetics of protein digestion and protein and amino acid digestibility in weaned pigs.

• Mai Anh Ton Nu
• Ingrid Lupatsch
• Joaquin S Zannatta
• Hagen Schulze
• Ruurd T Zijlstra

抄録

大豆粕（SBM）には抗栄養因子（ANF）が含まれており、豚のタンパク質消化の速度と総量を制限する可能性がある。本研究では、熱機械的処理および酵素促進処理（TE）が離乳豚における粗タンパク質（CP）消化率および CP およびアミノ酸（AA）消化率の in vitro キネティクスに及ぼす影響を評価した。各バッチのSBM（CP 48％）を2つのグループに分けた：対照として非処理SBMを、実験グループとして熱機械的・酵素促進処理大豆ミール（TES）を使用した。消化速度については、サンプル（非加工SBMとTESの3バッチ）をpH3.5のペプシンで1.5時間（胃相）、パンクレアチンと胆汁エキスをpH6.8で0, 0.5, 1, 2, 4, 6時間（小腸相）の条件で3回繰り返しインキュベートした。タンパク質は、最初の 0.5 時間以内、0.5 から 4 時間以内、4 時間後に消化された CP に対応する CPfast、CPslow、および CPresistant にそれぞれ分類された。8頭の離乳したバロー（ラージホワイト×デュロック、9.43±0.40kg）を、末端回腸にTカニューレを外科的に装着した。ブタを、4期間にわたって3つの飼料でユーデンスクエアに無作為に割り付けた。3つの飼料は、Nフリーの飼料および難消化性マーカーとしてCr2O3とAAの唯一の供給源として40％SBMまたはTESを使用した2つの飼料であった。各期間は、5日間の適応、2日間の糞の収集、および2日間の回腸消化スタの収集を順次含んでいた。TE処理は、TES中のANF含量をSBMと比較して、レクチンで91％、トリプシン阻害活性で22％、β-コングリシニンで75％、グリシニンで62％減少させた。インビトロでは、TE処理は、消化されたCPを5.6%増加させ（P < 0.05）、CPfastを25%増加させ（P = 0.056）、CPslowおよびCPresistantをそれぞれ48%および11%減少させる（P < 0.05）傾向があり、CP消化の速度論を向上させた。豚では、TE処理により、TES中のCPの見かけの回腸消化率（AID）と標準化回腸消化率（SID）がそれぞれ2.3と2.1%増加した（P < 0.05）。TE処理は、ProのAIDとPro, Gly, CysのSIDを除き、すべてのAAのAIDとSIDを3.3%まで増加させた(P < 0.05)。TE処理は、反応性LysまたはLys:CPを変化させなかったが、LysのSIDおよび反応性LysのSIDを3%増加させた(P < 0.05)。これらを組み合わせると、より大きなin vitro消化速度は、TESにおけるCPのより大きなin vivo AIDおよびSIDと一致し、SBMと比較して低いANFが得られた。このように、ＴＥＳ処理は、ＳＢＭよりも速く、より多くの範囲で消化され、それによってタンパク質発酵の機会を低下させるタンパク質源を作り出した。

Soybean meal (SBM) contains anti-nutritional factors (ANF) that may limit kinetics and total extent of protein digestion in pigs. This study evaluated effects of thermo-mechanical and enzyme-facilitated (TE) processing on in vitro kinetics of crude protein (CP) digestion and CP and amino acid (AA) digestibility in weaned pigs. Each batch of SBM (48% CP) was divided into 2 parts: non-processed SBM as control vs. thermo-mechanical and enzyme-facilitated processed soybean meal (TES) as experimental group. For digestion kinetics, samples (3 batches of non-processed SBM vs. TES) were incubated in triplicate sequentially with pepsin at pH 3.5 for 1.5 h (stomach phase), and subsequently with pancreatin and bile extract at pH 6.8 for 0, 0.5, 1, 2, 4, or 6 h (small intestine phase). Protein was classified into CPfast, CPslow, and CPresistant corresponding to CP digested within the first 0.5 h, from 0.5 to 4 h, and after 4 h plus undigested CP, respectively. Eight weaned barrows (Large White × Duroc, 9.43 ± 0.40 kg) were surgically fitted with a T-cannula at the terminal ileum. Pigs were randomly assigned to a Youden square with 3 diets over 4 periods. The 3 diets were an N-free diet and 2 diets using 40% SBM or TES as sole source of AA with Cr2O3 as an indigestible marker. Each period included sequentially a 5-d adaptation, 2-d collection of feces, and 2-d collection of ileal digesta. The TE processing reduced ANF content in TES by 91% for lectin, 22% for trypsin inhibitor activity, 75% for β-conglycinin, and 62% for glycinin compared to SBM. In vitro, TE processing increased (P < 0.05) digested CP by 5.6% and enhanced kinetics of CP digestion by tending to increase (P = 0.056) CPfast by 25% and reducing (P < 0.05) CPslow and CPresistant by 48 and 11%, respectively. In pigs, TE processing increased (P < 0.05) apparent ileal digestibility (AID) and standardized ileal digestibility (SID) of CP in TES by 2.3 and 2.1%, respectively. The TE processing increased (P < 0.05) AID and SID of all AA up to 3.3%, except for AID of Pro and SID of Pro, Gly, and Cys. The TE processing did not change reactive Lys or Lys:CP but increased (P < 0.05) SID of Lys and reactive Lys by 3%. Combined, the greater in vitro digestion kinetics matched the greater in vivo AID and SID of CP in TES and lower ANF compared to SBM. Thus, TE processing created a protein source that is digested faster and to a greater extent than SBM, thereby lowering the chance of protein fermentation.

© The Author(s) 2020. Published by Oxford University Press on behalf of the American Society of Animal Science. All rights reserved. For permissions, please e-mail: journals.permissions@oup.com.