創傷治癒力：Lucilia sericata angiopoietin-1 mRNA中間部の分子プロファイリングと増幅の評価

Wound healing potential: evaluation of molecular profiling and amplification of Lucilia sericata angiopoietin-1 mRNA mid-part.

• Hamzeh Alipour
• Marziae Shahriari-Namadi
• Saeedeh Ebrahimi
• Mohammad D Moemenbellah-Fard

抄録

目的:

慢性潰瘍の有病率が高く、疾患の負担が大きいことから、世界的に新しい組換えタンパク質の生産量が増加している。アンジオポエチン-1酵素は、ウジ虫治療のために幼虫が病巣に遭遇した際に分泌される成長因子群の一部である。創傷治癒に最も強力なタンパク質の一つである。その本質的な役割から、L. sericataのアンジオポエチン-1遺伝子を解析し、その同定に必要な情報を得た。

OBJECTIVE: High prevalence of chronic ulcers and the burden of disease necessitate the increasingly significant production of new recombinant proteins in the world. The angiopoietin-1 enzyme is a part of the growth factors group which is secreted by Lucilia sericata (Diptera: Calliphoridae) larvae when they meet lesions to ensure maggot therapy. It is one of the most potent proteins in wound healing. Given its essential role, the angiopoietin-1 gene of L. sericata was characterized, which provided some necessary information on its identity.

結果:

このようにして、アンジオポエチン-1 mRNA の中間部分の配列は、従来のポリメラーゼ連鎖反応（PCR）を用いて、エキソン-エキソン接合部、保存領域、特定領域のプライマーなどの異なるプライマーの設計に基づいて特徴づけられた。また、インシリコ法により、その構造的特徴を構成した。アンジオポエチン-1の中間部分（390bp）の配列を経験的に決定し、BLAST解析により、アンジオポエチン-1のmRNAとの高い同一性（85％）を明らかにした。また、この酵素の相同性は、その核酸配列がLucilia cuprinaのアンジオポエチン-1のドメインと非常によく似ていることを示した。今回のデータは、今後の創傷治癒に関する分子生物学的研究において、組換えタンパク質生産における本酵素の作用を評価する上で、有益かつ重要なデータである。

RESULTS: The mid-part of the angiopoietin-1 mRNA sequence was thus characterized based on the design of different primers such as exon-exon junction, conserved regions, and specific region primers via conventional polymerase chain reaction (PCR). Its structural features were configured by in silico method. The sequence of mid-part (390 bp) of angiopoietin-1 was determined empirically, and BLAST analysis unraveled its high identity (85%) with the sequence of angiopoietin-1 mRNA of the larval housefly, Musca domestica. The homology of this enzyme also exhibited that its nucleic acid sequence was very similar to the domains of angiopoietin-1 in Lucilia cuprina. The current data are instructive and critical to evaluate the action of this enzyme in recombinant protein production in future molecular studies on wound healing.