シアノバクテリアの体内時計タンパク質の遅いKaiB-KaiC結合の代替的解釈

An alternative interpretation of the slow KaiB-KaiC binding of the cyanobacterial clock proteins.

• Shin-Ichi Koda
• Shinji Saito

抄録

シアノバクテリアの生体時計は、KaiA、KaiB、KaiCの3つのタンパク質で構成されている。このKaiB-KaiC結合は、サーカディアンリズムの長い期間に不可欠な遅さを体内に持ち込んでいる。しかし、KaiBまたはKaiCのいずれかの結合前の構造変化による遅刻の起源については、コンセンサスが得られていません。本研究では、KaiBの構造変化に依存しない、隣接するKaiBモノマー間の魅力的な相互作用を持つ、単純なKaiB-KaiC結合スキームを提案した。その結果、KaiBのゆっくりとした構造変化の証拠として用いられたものを含め、このスキームが結合に関するいくつかの重要な実験結果を説明できることを示した。この結果は、KaiBの構造変化の遅さがKaiBではなくKaiCに由来することを示している。

The biological clock of cyanobacteria is composed of three proteins, KaiA, KaiB, and KaiC. The KaiB-KaiC binding brings the slowness into the system, which is essential for the long period of the circadian rhythm. However, there is no consensus as to the origin of the slowness due to the pre-binding conformational transition of either KaiB or KaiC. In this study, we propose a simple KaiB-KaiC binding scheme in a hexameric form with an attractive interaction between adjacent bound KaiB monomers, which is independent of KaiB's conformational change. We then show that the present scheme can explain several important experimental results on the binding, including that used as evidence for the slow conformational transition of KaiB. The present result thus indicates that the slowness arises from KaiC rather than KaiB.