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大豆タンパク質単離物フィブリルと赤ビートルーツ由来のベタレインとの相互作用。大豆タンパク質単離物フィブリルとベタレインの相互作用：形態学、分光学的特性および熱安定性
Interaction of soy protein isolate fibrils with betalain from red beetroots: Morphology, spectroscopic characteristics and thermal stability.
PMID: 32527482 DOI: 10.1016/j.foodres.2020.109289.
抄録
ベタレインは、生物活性を有する水溶性窒素系顔料として報告されている。しかし、熱分解に敏感であるため、食品加工への応用には限界がある。本報告では、ベタレインと大豆蛋白質単離フィブリル(SPI-F)との相互作用を複数の顕微鏡および分光学的手法を用いて調べ、加熱処理後のベタレインの熱安定性を評価した。ベタレインとSPI-Fの複合体は小さな非晶質の集合体であることがAFM及びTEM画像から明らかになった。蛍光分光法により、SPI-Fは疎水性相互作用を介してベタレインと結合していることが明らかになった。円形二色性の結果、SPI-Fの二次構造はベタレインとの結合により変化し、α-らせん（7.5〜6.9％）、β-ターン（13.1〜12.9％）、ランダムコイル（41.1〜40.7％）が減少し、β-シート（38.3〜39.5％）が増加していた。SPI-Fの添加により、色抜けが減少し、ベタレインの保温性が55.3%から75.9%に増加した。これらの結果は、SPI-Fがベタレインの熱安定性を保護する効果を持ち、天然着色料としてのベタレインの普及を促進することを示唆している。
Betalain has been reported as water-soluble, nitrogenous pigments with biological activities. However, their sensitivity to thermal degradation limits their application during food processing. In this report, the interaction of betalain and soy protein isolate fibrils (SPI-F) was investigated through multiple microscopic and spectroscopic techniques and the thermal stability of betalain was assessed after heating treatment. AFM and TEM images showed that the complex of betalain and SPI-F was small, amorphous aggregate. Fluorescence spectroscopy revealed that SPI-F bound with betalain via hydrophobic interactions. Circular dichroism results showed the secondary structures of SPI-F was changed by betalain binding, with a decrease in α-helix (7.5-6.9%), β-turn (13.1-12.9%) and random coil (41.1-40.7%) and an increase in β-Sheet (38.3-39.5%). The addition of SPI-F decreased color loss and increased the thermal retention of betalain from 55.3% to 75.9%. These findings suggest that SPI-F has a protective effect on the thermal stability of betalain and facilitate the widespread application of betalain as natural colorants.
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