ペルーマムシBothrops brazili (jergón shushupe)のプロテオミクスおよび毒素学的特徴付け

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Toxicon.2020 May;184:19-27. S0041-0101(20)30247-6. doi: 10.1016/j.toxicon.2020.05.016.Epub 2020-05-29.

ペルーマムシBothrops brazili (jergón shushupe)のプロテオミクスおよび毒素学的特徴付け

Proteomic and toxinological characterization of Peruvian pitviper Bothrops brazili ("jergón shushupe"), venom.

Carolina Rego Rodrigues
Denis Alexis Molina Molina
Thamyres C Silva de Assis
Camila Liberato
Marcella N Melo-Braga
César Bonilla Ferreyra
Javier Cárdenas
Fernanda Costal-Oliveira
Clara Guerra-Duarte
Carlos Chávez-Olórtegui

PMID: 32479836 DOI: 10.1016/j.toxicon.2020.05.016.

抄録

Bothrops braziliはアマゾン地方に生息するマムシで、ペルーで多くの事故を起こしている。しかし、その毒については、その有用性にもかかわらず、その特徴が十分に明らかにされていない。本研究では、Bothrops brazili毒（BbV）の成分をRP-HPLC, SDS-PAGE, MALDI-TOF/TOFで分析した。その結果、7ファミリーに属する約37種類のタンパク質が同定された。ヘビ毒メタロプロテアーゼ（SVMP）が最も多く（33.05％），次いでヘビ毒セリンプロテアーゼ（SVSP，26.11％），ホスホリパーゼA（PLA，25.57％），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV），ヘビC型プロテアーゼ（BbV）の順であった。57％）、ヘビC型レクチン（CTL、9.61％）、L-アミノ酸オキシダーゼ（LAAO、3.80％）、システインに富んだ分泌タンパク質（CRISP、1.67％）、およびブラジキニン増強ペプチド（BPP、0.20％）が続いた。BbVのインビトロ酵素活性は、他の両性毒と比較して、高レベルのSVMP活性を示し、Hyal活性を減少させた。さらに、BbVはVERO細胞の生存率を低下させた。ELISAおよびウェスタンブロッティングの結果，ペルーおよびブラジルの両毒駆除薬はいずれもBbVの成分を認識できることが示された．本研究は、BbVの毒成分の概要を明らかにし、ペルーとブラジルの両方の抗生物質がBbVの事故処理に有効である可能性を示している。

Bothrops brazili is a pitviper from Amazonian region, responsible for many accidents in Peru. Despite its relevance, its venom has not been extensively characterized. In the present work, Bothrops brazili venom (BbV) components were analyzed by RP-HPLC, SDS-PAGE and MALDI-TOF/TOF. Approximately 37 proteins were identified, belonging to 7 families. Snake venom metalloproteinases (SVMPs) were the most abundant proteins of the venom (33.05%), followed by snake venom serine proteinases (SVSPs, 26.11%), phospholipases A (PLA, 25.57%), snake C-type lectins (CTLs, 9.61%), L-aminoacid oxidase (LAAO, 3.80%), cystein-rich secretory proteins (CRISP, 1.67%) and Bradykinin-potentiating peptide (BPP, 0.20%). In vitro enzymatic activities of BbV showed high levels of SVMP activity and reduced Hyal activity in comparison with other bothropic venoms. Furthermore, BbV reduced VERO cells viability. ELISA and Western Blotting showed that both Peruvian and Brazilian bothropic antivenoms were able to recognize BbV components. This work provides an overview of BbV venom content and indicates a potential efficiency of Peruvian and Brazilian antivenoms to treat accidents with this species.