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最小限の収縮力を持つバクテリオシンナノマシンの作用
Action of a minimal contractile bactericidal nanomachine.
PMID: 32350467 DOI: 10.1038/s41586-020-2186-z.
抄録
R型バクテリオシンは、精密抗生物質として有望な最小収縮性ナノマシンである。各バクテリオシン複合体は、ベースプレート足場によって転移可能な状態で装填された収縮性シースと中空チューブを橋渡しするためにカラーを使用しています。このような核酸を含まない蛋白質機械を精密医療のために微調整するには、（DNAを含む）T4バクテリオファージのベースプレート構造からは得られない、複合体全体と収縮機構の原子的な記述が必要である。ここでは、収縮前と収縮後の状態にある完全なR2ピロシンの原子モデルを報告する。これらの構造を比較すると、ピロシンの収縮中のイベントの次のシーケンスが示唆される：尾部繊維が基底板三重体の横方向の解離を誘発し、解離は、その後、シース収縮につながるイベントのカスケードを開始し、この収縮は、化学エネルギーを機械的な力に変換して、細菌の細胞表面を横切って鉄の先端のチューブを駆動し、細菌を殺す。
R-type bacteriocins are minimal contractile nanomachines that hold promise as precision antibiotics. Each bactericidal complex uses a collar to bridge a hollow tube with a contractile sheath loaded in a metastable state by a baseplate scaffold. Fine-tuning of such nucleic acid-free protein machines for precision medicine calls for an atomic description of the entire complex and contraction mechanism, which is not available from baseplate structures of the (DNA-containing) T4 bacteriophage. Here we report the atomic model of the complete R2 pyocin in its pre-contraction and post-contraction states, each containing 384 subunits of 11 unique atomic models of 10 gene products. Comparison of these structures suggests the following sequence of events during pyocin contraction: tail fibres trigger lateral dissociation of baseplate triplexes; the dissociation then initiates a cascade of events leading to sheath contraction; and this contraction converts chemical energy into mechanical force to drive the iron-tipped tube across the bacterial cell surface, killing the bacterium.