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分子動力学シミュレーションによるタンパク質吸着等温線計算のための新しいアプローチ
A novel approach to calculate protein adsorption isotherms by molecular dynamics simulations.
PMID: 32183982 DOI: 10.1016/j.chroma.2020.460940.
抄録
タンパク質の吸着は多くの分野で役割を果たしており、ある分野では吸着量を最大化することが望ましいが、他の分野ではタンパク質の吸着を完全に回避することが重要である。そのため、基礎となるプロセスをよりよく理解し、吸着量を予測するための理論的手法が必要とされています。本研究では、分子動力学（MD）シミュレーションによるタンパク質吸着等温線の計算が立体質量作用（SMA）理論を用いて可能であることを実証する。ここでは、牛/ヒト血清アルブミン（BSA/HSA）とヘモグロビン（bHb）のQ Sepharose FFへの吸着を調べています。タンパク質吸着等温線を実験的に決定し、モデル化した。タンパク質吸着の自由エネルギープロファイルは、最初のステップとしてヘンリー等温線を決定するためにMDシミュレーションによって計算されました。各シミュレーションには1つのタンパク質しか含まれていなかったが、計算された等温線は実験結果とよく一致していた。このことから、MDデータは実験データとよく一致したタンパク質吸着データを得ることができることを示すことができた。これらの結果について批判的に議論し、今後の応用のための要件を明らかにした。
Protein adsorption plays a role in many fields, where in some it is desirable to maximize the amount adsorbed, in others it is important to avoid protein adsorption altogether. Therefore, theoretical methods are needed for a better understanding of the underlying processes and for the prediction of adsorption quantities. In this study, we present a proof-of-concept that the calculation of protein adsorption isotherms by molecular dynamics (MD) simulations is possible using the steric mass action (SMA) theory. Here we are investigating the adsorption of bovine/human serum albumin (BSA/HSA) and hemoglobin (bHb) on Q Sepharose FF. Protein adsorption isotherms were experimentally determined and modeled. Free energy profiles of protein adsorption were calculated by MD simulations to determine the Henry isotherms as a first step. Although each simulation contained only one protein, notably the calculated isotherms are in reasonably good agreement with the experimental isotherms. Hence, we could show that MD data can lead to protein adsorption data in good agreement with experimental data. The results were critically discussed and requirements for future applications are identified.
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