タンパク質結晶の相関運動からの散漫X線散乱

Diffuse X-ray scattering from correlated motions in a protein crystal.

• Steve P Meisburger
• David A Case
• Nozomi Ando

抄録

タンパク質のダイナミクスは生体機能に不可欠なものですが、集合的な原子運動に敏感な技術はほとんどありません。X線結晶構造解析の長年の目標は、ブラッグ回折から得られる構造情報と拡散散乱バックグラウンドに含まれる動的情報を組み合わせることでした。しかし、高分子の散漫散乱の起源については十分に理解されておらず、その応用には限界がありました。本研究では、三リンリゾチームからの拡散散乱マップを、前例のない精度と詳細さで詳細にサンプリングし、分子間および分子内の相関関係を明確に解像したものを提示する。これらの相関関係は、全原子分子動力学と単純な振動モデルの両方を用いて理論的に研究されています。格子動力学は拡散パターンの大部分を再現していますが、パターソン解析で明らかになった短距離相関を説明するには、ヒンジ曲げ運動を含むタンパク質内部ダイナミクスが必要です。これらの知見は、生化学的に関連する運動を持つ結晶構造をアニメーション化するための基礎を築くものである。

Protein dynamics are integral to biological function, yet few techniques are sensitive to collective atomic motions. A long-standing goal of X-ray crystallography has been to combine structural information from Bragg diffraction with dynamic information contained in the diffuse scattering background. However, the origin of macromolecular diffuse scattering has been poorly understood, limiting its applicability. We present a finely sampled diffuse scattering map from triclinic lysozyme with unprecedented accuracy and detail, clearly resolving both the inter- and intramolecular correlations. These correlations are studied theoretically using both all-atom molecular dynamics and simple vibrational models. Although lattice dynamics reproduce most of the diffuse pattern, protein internal dynamics, which include hinge-bending motions, are needed to explain the short-ranged correlations revealed by Patterson analysis. These insights lay the groundwork for animating crystal structures with biochemically relevant motions.