口腔内細菌Fibrobacter succinogenes S85のユニークなセルロース分解機構を解読する

Deciphering the unique cellulose degradation mechanism of the ruminal bacterium Fibrobacter succinogenes S85.

• Mahendra P Raut
• Narciso Couto
• Esther Karunakaran
• Catherine A Biggs
• Phillip C Wright

抄録

草食動物のルーメンから分離されたフィブロバクター・サクシノゲネスS85は、リグノセルロースを強固に分解することができる。しかし、そのメカニズムは十分に解明されていない。本研究では、F. succinogenes S85 のセルロース上での成長に伴う細胞膜タンパク質プロファイルの変化について、これまでで最も包括的な定量的プロテオミクス解析を行った。我々の結果は、細胞エンベロープのプロテオームは、セルロース分解機械だけでなく、セルロースへの接着やセルロース分解産物の輸送と代謝に関与する関連タンパク質を収容するために広範な再編成を経ていることを示している。リグノセルロース分解酵素の分子機能は、IX型分泌系が細胞膜へのこれらの酵素のトランスロケーションに関与していることを示唆している。最後に、我々は初めて、環状ジ-GMPが異化抑制を媒介する役割を果たし、それによってリグノセルロースへの接着とその後のリグノセルロースの分解と利用に関与するタンパク質の発現を促進することを実証しました。F. succinogenesにおけるリグノセルロース分解の基本的な側面を理解することは、先進的なリグノセルロース系バイオ燃料の開発に役立つと考えられる。

Fibrobacter succinogenes S85, isolated from the rumen of herbivores, is capable of robust lignocellulose degradation. However, the mechanism by which it achieves this is not fully elucidated. In this study, we have undertaken the most comprehensive quantitative proteomic analysis, to date, of the changes in the cell envelope protein profile of F. succinogenes S85 in response to growth on cellulose. Our results indicate that the cell envelope proteome undergoes extensive rearrangements to accommodate the cellulolytic degradation machinery, as well as associated proteins involved in adhesion to cellulose and transport and metabolism of cellulolytic products. Molecular features of the lignocellulolytic enzymes suggest that the Type IX secretion system is involved in the translocation of these enzymes to the cell envelope. Finally, we demonstrate, for the first time, that cyclic-di-GMP may play a role in mediating catabolite repression, thereby facilitating the expression of proteins involved in the adhesion to lignocellulose and subsequent lignocellulose degradation and utilisation. Understanding the fundamental aspects of lignocellulose degradation in F. succinogenes will aid the development of advanced lignocellulosic biofuels.