トルクの直接測定からATP駆動回転モーターのメカニズムを解明する

Insights into the mechanism of ATP-driven rotary motors from direct torque measurement.

• Takayuki Nishizaka
• Tomoko Masaike
• Daisuke Nakane

抄録

モータータンパク質は、化学エネルギーを機械的な仕事に変換する分子機械である。真核細胞に見られるリニアモーターに関する既存の研究に加えて、生物物理学の研究者はF-ATPaseなどの回転モーターにも注目している。F-ATPaseの回転モーターに関する詳細な研究では、すべての化学状態と特定の機械的事象とを単一分子レベルで相関させている。最近の研究では、古細菌べん毛（古細菌）を回転させる回転機械：生活の中に別のATP駆動タンパク質モーターが存在することが示された。これまでの研究では、ハロバクテリウム・サリナラムのモーターの回転速度、段階的な動き、および可変方向性が記述されていた。本研究では、古毛モータータンパク質FlaIがモータートルクを発生させて回転を駆動する分子機構を明らかにした。その結果、マーカーの粘性抵抗が増加すると回転が遅くなるが、トルクは回転速度に関係なく160pN-nmで一定であることがわかった。予想外にも、1回の回転で行われた仕事の推定値は、FlaI六量体中の6つのATP分子の加水分解から来るであろう予想されるエネルギーの2倍である。この明らかな矛盾を解決するために、ATP駆動回転モーターのメカニズムの新しい一般的なモデルについて議論する。

Motor proteins are molecular machines that convert chemical energy into mechanical work. In addition to existing studies performed on the linear motors found in eukaryotic cells, researchers in biophysics have also focused on rotary motors such as F-ATPase. Detailed studies on the rotary F-ATPase motor have correlated all chemical states to specific mechanical events at the single-molecule level. Recent studies showed that there exists another ATP-driven protein motor in life: the rotary machinery that rotates archaeal flagella (archaella). Rotation speed, stepwise movement, and variable directionality of the motor of Halobacterium salinarum were described in previous studies. Here we review recent experimental work discerning the molecular mechanism underlying how the archaellar motor protein FlaI drives rotation by generation of motor torque. In combination, those studies found that rotation slows as the viscous drag of markers increases, but torque remains constant at 160 pN·nm independent of rotation speed. Unexpectedly, the estimated work done in a single rotation is twice the expected energy that would come from hydrolysis of six ATP molecules in the FlaI hexamer. To reconcile the apparent contradiction, a new and general model for the mechanism of ATP-driven rotary motors is discussed.