酵母ミトコンドリアリボソームスモールサブユニットとAim23pが相互作用している

Aim23p Interacts with the Yeast Mitochondrial Ribosomal Small Subunit.

• I V Chicherin
• V V Zinina
• S A Levitskiy
• M V Serebryakova
• P A Kamenski

抄録

ミトコンドリアにおけるタンパク質合成は、一般的に細菌のように組織化されていますが、同時にいくつかのユニークな特徴を持っています。ミトコンドリアにおける翻訳開始は、mtIF2とmtIF3という2つのタンパク質因子によって制御されている。これまでに、サッカロミセス・セレビシエAim23タンパク質が出芽酵母においてIF3のオルソログであることを明らかにしてきた。しかし、Aim23pと他のタンパク質との相互作用に関するデータは限られていました。本研究では、Aim23pが酵母のミトコンドリアリボソームスモールサブユニットとin vivoおよびin vitroで相互作用することを、共免疫沈降法と密度勾配沈降法を用いて明らかにした。

Protein synthesis in mitochondria is generally organized in a bacterial-like manner but, at the same time, possesses several unique traits. Translation initiation in mitochondria is regulated by two protein factors, mtIF2 and mtIF3. Previously we demonstrated that Saccharomyces cerevisiae Aim23 protein is an ortholog of IF3 in budding yeast. However, the data on the interactions between Aim23p and other proteins are limited. Here, we demonstrated that Aim23p interacts with the yeast mitochondrial ribosomal small subunit both in vivo and in vitro using co-immunoprecipitation and density gradient sedimentation.