SecA ATPaseによるタンパク質の移動は、パワーストローク機構によって行われます

Protein translocation by the SecA ATPase occurs by a power-stroke mechanism.

• Marco A Catipovic
• Benedikt W Bauer
• Joseph J Loparo
• Tom A Rapoport

抄録

SecAは、ATPの加水分解のエネルギーを利用して機械的な作業を行い、膜を越えたタンパク質の移動、タンパク質の分解、およびアンフォールディングを行うATPアーゼの大規模なクラスに属しています。SecAは、細菌のタンパク質分泌の際にSecY膜チャネルを介してポリペプチドをトランスロケーションするが、どのようにしてペプチドの方向性のある移動を達成するのかは不明である。ここでは、単一分子FRETを用いて、ATP加水分解に依存したSecAの構造変化とタンパク質の移動を結びつけるモデルを導出した。ATP結合時には、SecAの2つのらせんフィンガーはSecYチャネルに向かって移動し、ポリペプチドのセグメントをチャネルに押し込む。フィンガーはATP加水分解中に引っ込み、SecAのクランプドメインはポリペプチドの周りを締め付け、移動の進行を維持します。クランプは、リン酸塩放出後に開き、次のATP結合イベントまでSecA-SecY複合体を介してポリペプチド鎖の受動的なスライドを可能にします。このパワーストローク機構は、ポリペプチドを移動させる他のATPaseによって使用される可能性があります。

SecA belongs to the large class of ATPases that use the energy of ATP hydrolysis to perform mechanical work resulting in protein translocation across membranes, protein degradation, and unfolding. SecA translocates polypeptides through the SecY membrane channel during protein secretion in bacteria, but how it achieves directed peptide movement is unclear. Here, we use single-molecule FRET to derive a model that couples ATP hydrolysis-dependent conformational changes of SecA with protein translocation. Upon ATP binding, the two-helix finger of SecA moves toward the SecY channel, pushing a segment of the polypeptide into the channel. The finger retracts during ATP hydrolysis, while the clamp domain of SecA tightens around the polypeptide, preserving progress of translocation. The clamp opens after phosphate release and allows passive sliding of the polypeptide chain through the SecA-SecY complex until the next ATP binding event. This power-stroke mechanism may be used by other ATPases that move polypeptides.

© 2019 The Authors.