Agrobacterium tumefaciens 5Aにおけるヒ素酸化におけるAcr3およびDctAアンチポーターの関与（英文

Involvement of the Acr3 and DctA anti-porters in arsenite oxidation in Agrobacterium tumefaciens 5A.

• Yoon-Suk Kang
• Zunji Shi
• Brian Bothner
• Gejiao Wang
• Timothy R McDermott

抄録

微生物のヒ素酸化は自然界のヒ素サイクルの重要な一部を形成しているが、微生物がどのようにヒ素を酸化するのか、また、なぜヒ素を酸化するのかについては、まだ初歩的な理解にとどまっている。我々のモデル生物である Agrobacterium tumefaciens 5A は、コード領域の内容が類似している 2 つの異なる ars オペロン（arrs1 と ars2）を含んでいる。ars1オペロンは、AsIIIの酸化に必須なaioオペロンの近くに位置している。acr3-1およびacr3-2によってコードされるAsIII/H(+)抗ポーターは、最大のAsIIIおよびアンチモナイト(SbIII)抵抗性に必要であるが、acr3-1(ArsR-1によって負に制御されている)は、この点でより活性であるようであり、また、AsIII酸化およびaioBAの発現にも必要である。リンゴ酸リン酸抗ポーターDctAは、RpoNとAsIIIによって制御されており、リンゴ酸を唯一の炭素源とする正常な成長に必要である。その結果、ΔdctA変異体はAsIIIの酸化とAsIII/SbIII耐性は正常であり、Δacr3-1変異体と比較して阻害性の高い金属元素濃度であった。AsIII/SbIII抵抗性におけるAcr3の関与は合理的に理解されているが、AsIIIの酸化とその制御におけるAcr3とDctAアンチポーターの役割は予想外であり、細胞質膜を横切る制御されたAsIIIのトラフィッキングが細胞質周囲で起こることが理解されているプロセスにとって重要であることを示唆している。

Microbial arsenite (AsIII) oxidation forms a critical piece of the arsenic cycle in nature, though our understanding of how and why microorganisms oxidize AsIII remains rudimentary. Our model organism Agrobacterium tumefaciens 5A contains two distinct ars operons (ars1 and ars2) that are similar in their coding region content. The ars1 operon is located nearby the aio operon that is essential for AsIII oxidation. The AsIII/H(+) anti-porters encoded by acr3-1 and acr3-2 are required for maximal AsIII and antimonite (SbIII) resistance, but acr3-1 (negatively regulated by ArsR-1) appears more active in this regard and also required for AsIII oxidation and expression of aioBA. A malate-phosphate anti-porter DctA is regulated by RpoN and AsIII, and is required for normal growth with malate as a sole carbon source. Qualitatively, a ΔdctA mutant was normal for AsIII oxidation and AsIII/SbIII resistance at metalloid concentrations inhibitory to the Δacr3-1 mutant; however, aioBA induction kinetics was significantly phase-shift delayed. Acr3 involvement in AsIII/SbIII resistance is reasonably well understood, but the role of Acr3 and DctA anti-porters in AsIII oxidation and its regulation is unexpected, and suggests that controlled AsIII trafficking across the cytoplasmic membrane is important to a process understood to occur in the periplasm.

© 2014 Society for Applied Microbiology and John Wiley & Sons Ltd.