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Eur J Oral Sci.2010 Jun;118(3):245-53.

ドライマウス患者における口腔粘膜表面のタンパク質とムチンの保持

Protein and mucin retention on oral mucosal surfaces in dry mouth patients.

PMID: 20572857

抄録

口腔のホメオスタシスは、すべての口腔表面を覆う唾液中に存在するタンパク質とムチンに大きく依存している。本研究では、唾液分泌が正常な被験者と唾液分泌低下によるドライマウス患者の粘膜表面の残留液のタンパク質組成を比較した。残留粘膜液のサンプルはペーパーストリップを用いて採取され、タンパク質電気泳動と免疫ブロッティングによって分析された。患者、対照者ともに、粘膜表面の残留液(対照者では前舌部を除く)は、刺激していない全口唾液よりもタンパク質濃度が高かった。高分子量ムチン(MUC5B)は、対照被験者では前舌に他の表面よりも多量に存在した。測定可能な唾液サンプルを提供できないドライマウス患者では、MUC5Bは依然としてすべての粘膜表面に存在することが多かったが、前舌の量は減少していた。膜結合型ムチンであるMUC1は、患者およびコントロールにおいて、頬側および口唇側の表面で顕著であった。スタサリンは、唾液を除去するために乾燥させた表面にも存在しており、タンパク質ペリクルとして吸着している可能性が示唆された。ドライマウス患者の口腔粘膜表面は、MUC5Bやその他の唾液性タンパク質を保持することができるが、これらのタンパク質の機能的完全性は不明であると結論された。

Oral homeostasis depends largely on proteins and mucins present in saliva that coat all oral surfaces. The present study compared the protein composition of residual fluid on mucosal surfaces in subjects with normal salivary flow with that of patients with dry mouth caused by salivary hypofunction. Samples of residual mucosal fluid were collected using paper strips and then analysed by protein electrophoresis and immunoblotting. In both patients and controls, residual fluids on mucosal surfaces (except the anterior tongue in control subjects) had higher protein concentrations than unstimulated whole-mouth saliva. High-molecular-weight mucin (MUC5B) was present in greater amounts on the anterior tongue than on other surfaces in control subjects. In dry mouth patients who were unable to provide a measurable saliva sample, MUC5B was often still present on all mucosal surfaces but in reduced amounts on the anterior tongue. The membrane-bound mucin, MUC1, was prominent on buccal and labial surfaces in patients and controls. Statherin was still present on surfaces that were dried to remove salivary fluid, suggesting that it may be adsorbed as a protein pellicle. It is concluded that oral mucosal surfaces in dry mouth patients can retain MUC5B and other salivary proteins, although the functional integrity of these proteins is uncertain.