会員登録をお勧めします。無料です。

WHITE CROSSは若手歯科医師の3人に1人が登録する、国内最大級の歯科向け情報サイトです。
歯科医師のみならず、医療関係者の皆様へ最新の臨床・経営、ニュース、イベント情報などを配信しています

無料の会員登録で、以下の機能がご利用いただけるようになります

お役立ちツール

コミュニティ

ドクタートークや記事へのコメント、統計への参加や結果参照など、ユーザー様参加型コンテンツへアクセスできます。

論文検索

論文検索

日本語AIで読むPubMed論文検索機能へ自由にアクセス可能です。

ライブセミナー

ライブセミナー

LIVEセミナーやVODによるWebセミナーへの視聴申し込みが可能です。
※別途視聴費用のかかるものがあります。

先祖代々の遺伝子の再構築と生化学的特徴付けは、イネ科におけるテルペン合成酵素機能の進化についての洞察を与えてくれる | 日本語AI翻訳でPubMed論文検索 | WHITE CROSS 歯科医師向け情報サイト

日本語AIでPubMedを検索

PubMedの提供する医学論文データベースを日本語で検索できます。AI(Deep Learning)を活用した機械翻訳エンジンにより、精度高く日本語へ翻訳された論文をご参照いただけます。
Plant Mol. Biol..2020 Jul;10.1007/s11103-020-01037-4. doi: 10.1007/s11103-020-01037-4.Epub 2020-07-18.

先祖代々の遺伝子の再構築と生化学的特徴付けは、イネ科におけるテルペン合成酵素機能の進化についての洞察を与えてくれる

The reconstruction and biochemical characterization of ancestral genes furnish insights into the evolution of terpene synthase function in the Poaceae.

  • Katrin Luck
  • Xinlu Chen
  • Ayla M Norris
  • Feng Chen
  • Jonathan Gershenzon
  • Tobias G Köllner
PMID: 32683610 DOI: 10.1007/s11103-020-01037-4.

抄録

キーメッセージ:

イネ科のテルペン合成酵素TPS-a亜科の触媒機能は、イネ科の進化の早い時期に発現し、その反応は時間の経過とともにより複雑になってきた。自然界に存在するテルペンの構造的多様性は、主にテルペン合成酵素(TPS)によって決定される。テルペン合成酵素(TPS)は、ユビキタスなプレニル二リン酸塩を基質として受け入れ、カルボカチオン反応を触媒して様々なテルペン骨格に変換する。陸上植物のテルペン合成酵素は、その配列の類似性から、TPS-aからTPS-hに分類される。本研究では、トウモロコシ、小麦、イネ、ソルガムなどの重要な作物を含むイネ科の植物であるイネ科のTPS-a亜科の進化と機能的多様化を解明することを目的とした。配列比較の結果、イネ科のTPS-a亜科は、他の単子植物と共通する1つのクラッドを除いて、5つのクラッドI-Vから構成されており、共通の祖先はイネ科の進化の非常に早い時期に発生したと考えられることが明らかになった。TPS の文献を調査し、クラッド I~III の代表的な TPS 酵素の特性を調べたところ、クラッドに特異的な基質と生成物の特異性が明らかになった。クレードIとIIの酵素はセスキテルペン合成酵素として機能し、クレードIの酵素はC10-C1またはC11-C1の初期閉環を触媒し、クレードIIの酵素はC6-C1の閉環を触媒する。クレードIIIの酵素は主にモノテルペン合成酵素として作用し、環状および非環状のモノテルペンを形成する。クレード祖先の再構成と特徴付けにより、クレードI〜III間の違いは祖先に既に存在していることが示された。しかし、先祖は一般的に二重結合異性化が少なく、環化ステップが少ない、より単純な反応を触媒していた。以上のことから、我々のデータは、イネ科のTPS-a酵素の主要な酵素的特徴が早くから存在し、進化の過程でより複雑な反応が発達してきたことを示している。

KEY MESSAGE: Distinct catalytic features of the Poaceae TPS-a subfamily arose early in grass evolution and the reactions catalyzed have become more complex with time. The structural diversity of terpenes found in nature is mainly determined by terpene synthases (TPS). TPS enzymes accept ubiquitous prenyl diphosphates as substrates and convert them into the various terpene skeletons by catalyzing a carbocation-driven reaction. Based on their sequence similarity, terpene synthases from land plants can be divided into different subfamilies, TPS-a to TPS-h. In this study, we aimed to understand the evolution and functional diversification of the TPS-a subfamily in the Poaceae (the grass family), a plant family that contains important crops such as maize, wheat, rice, and sorghum. Sequence comparisons showed that aside from one clade shared with other monocot plants, the Poaceae TPS-a subfamily consists of five well-defined clades I-V, the common ancestor of which probably originated very early in the evolution of the grasses. A survey of the TPS literature and the characterization of representative TPS enzymes from clades I-III revealed clade-specific substrate and product specificities. The enzymes in both clade I and II function as sesquiterpene synthases with clade I enzymes catalyzing initial C10-C1 or C11-C1 ring closures and clade II enzymes catalyzing C6-C1 closures. The enzymes of clade III mainly act as monoterpene synthases, forming cyclic and acyclic monoterpenes. The reconstruction and characterization of clade ancestors demonstrated that the differences among clades I-III were already present in their ancestors. However, the ancestors generally catalyzed simpler reactions with less double-bond isomerization and fewer cyclization steps. Overall, our data indicate an early origin of key enzymatic features of TPS-a enzymes in the Poaceae, and the development of more complex reactions over the course of evolution.