Bacillus sp. NKSP-7由来のケラチナーゼを用いて、皮革加工やランドリー産業への応用が期待されている

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Int. J. Biol. Macromol..2020 Jul;S0141-8130(20)33906-4. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.07.146.Epub 2020-07-16.

Bacillus sp. NKSP-7由来のケラチナーゼを用いて、皮革加工やランドリー産業への応用が期待されている

Production and characterization of a novel thermo- and detergent stable keratinase from Bacillus sp. NKSP-7 with perceptible applications in leather processing and laundry industries.

Fatima Akram
Ikram Ul Haq
Zuriat Jabbar

PMID: 32682971 DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.07.146.

抄録

ケラチナーゼは、従来のプロテアーゼでは分解できなかった難分解性の角質廃棄物を分解する能力を持っている。本研究では、Bacillus sp. NKSP-7由来の新規な超安定性ケラチナーゼ酵素を用いて、ケラチンフェザーの生分解、洗浄、脱毛に優れた効率を示すことを明らかにした。各種パラメータの最適化により、細胞外ケラチナーゼの産生が3.02倍に向上した。精製ケラチナーゼ（25kDa）は、65℃およびpH7.5で最適な活性を示し、pH（5.5～9.5）および温度（20～60℃）の範囲で8時間の安定性を示した。触媒効率は、Ca, Cd, Na, Mn, 亜硫酸ナトリウム及びβ-メルカプトエタノールの存在下で顕著な効果は認められなかったが、Ca, Cd, Na, Mn, 亜硫酸ナトリウム及びβ-メルカプトエタノールの存在下では触媒効率が向上した。この酵素はフッ化フェニルメタンスルホニル(PMSF)によって完全に阻害され、このケラチナーゼはセリンプロテアーゼファミリーに属していることが示唆された。酵素は驚異的な安定性を示し、塩分濃度や市販の洗剤にも適合した。酵素は大きな基質特異性を示したが、ケラチンを多く含む基質に対しては高い親和性を示した。粗ケラチナーゼと精製ケラチナーゼは、血液で染色された生地の脱染色（10分）や皮革の脱毛（8時間）にもダメージを与えることなく可能性を示しました。これらすべての幸運な特徴から、この酵素は様々な産業用途、特にケラチン廃棄物管理、洗剤製剤、皮革加工の分野で有望な候補となっています。

Keratinase has the ability to degrade the recalcitrant keratinous wastes that cannot be degraded by conventional proteases. The present study describes a novel hyperstable keratinolytic enzyme from Bacillus sp. NKSP-7, which has excellent efficiency of keratin-feather biodegradation, washing and dehairing. The production of extracellular keratinase was improved by 3.02-fold through optimization of various parameters. Purified keratinase (25 kDa) showed optimal activity at 65 °C and pH 7.5, and displayed stability over a range of pH (5.5-9.5) and temperature (20-60 °C) for 8 h. No conspicuous effect was perceived with various chemicals and organic solvents, however, the catalytic efficiency was enhanced in the presence of Ca, Cd, Na, Mn, sodium sulfite, and β-mercaptoethanol. The enzyme was completely inhibited by phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), suggesting that this keratinase belongs to serine protease family. It displayed prodigious stability and compatibility to salinity and commercial detergents. Enzyme exhibited great substrate specificity but high affinity was observed with keratin-rich substrates. Crude and purified keratinase revealed perceptible potential for destaining of blood-stained fabric (10 min), and dehairing of hide (8 h) without any damage. All these auspicious features make this enzyme a promising candidate for various industrial applications, especially in keratin-waste management, detergent formulations and leather processing.