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Biochim Biophys Acta Gen Subj.2020 Jul;:129685. S0304-4165(20)30197-5. doi: 10.1016/j.bbagen.2020.129685.Epub 2020-07-14.

鉄輸送シャペロンとしてのポリ(rC)結合タンパク質の新しい役割。鉄を安全に輸送するためにオルガネラ間相互作用とカップリングしうるタンパク質

The new role of poly (rC)-binding proteins as Iron transport chaperones: Proteins that could couple with inter-organelle interactions to safely traffic iron.

  • Izumi Yanatori
  • Des R Richardson
  • Shinya Toyokuni
  • Fumio Kishi
PMID: 32679248 DOI: 10.1016/j.bbagen.2020.129685.

抄録

背景:

細胞内鉄輸送は、もともとRNA/DNA結合分子として同定されたポリ(rC)結合タンパク質(PCBPs)として知られている鉄シャペロンタンパク質によって媒介されている。

BACKGROUND: Intracellular iron transport is mediated by iron chaperone proteins known as the poly(rC)-binding proteins (PCBPs), which were originally identified as RNA/DNA-binding molecules.

レビューの範囲:

PCBPは、細胞質の鉄運搬体としてだけでなく、鉄の輸送やリサイクルの調節因子としての役割も担っています。PCBP1はフェリチンを含む鉄貯蔵経路に関与していますが、PCBP2は次のようなプロセスに関与しています:鉄のインポーター、二価金属イオントランスポーター1からの鉄の移動;フェロポルチン-1によって媒介される鉄の輸出;およびヘムオキシゲナーゼ1を介してヘム分解。

SCOPE OF REVIEW: PCBPs assume a role as not only as cytosolic iron carriers, but also as regulators of iron transport and recycling. PCBP1 is involved in the iron storage pathway that involves ferritin, while PCBP2 is involved in processes that include: iron transfer from the iron importer, divalent metal ion transporter 1; iron export mediated by ferroportin-1; and heme degradation via heme oxygenase 1.

主要な結論:

PCBP1とPCBP2の両方が鉄結合活性を持ち、ヘテロ/コモ二量体を形成している。これらの鉄シャペロンは、非冗長な機能のサブセットを持ち、独立して鉄代謝を制御しています。

MAJOR CONCLUSIONS: Both PCBP1 and PCBP2 possess iron-binding activity and form hetero/homo dimer complexes. These iron chaperones have a subset of non-redundant functions and regulate iron metabolism independently.

一般的な意味:

PCBPによって媒介されるこの細胞内鉄シャペロンシステムは、細胞内鉄を安全に輸送するために、動的なオルガネラ間相互作用と潜在的にリンクする可能性のある第一鉄の輸送「ゲートウェイ」を提供します。

GENERAL SIGNIFICANCE: This intracellular iron chaperone system mediated by PCBPs provide a transport "gateway" of ferrous iron that may potentially link with dynamic, inter-organelle interactions to safely traffic intracellular iron.

Copyright © 2020. Published by Elsevier B.V.