活性と特異性を向上させた分子インプリントされたペプチドベースの酵素模倣体

Molecularly imprinted peptide-based enzyme mimics with enhanced activity and specificity.

• Jingyi Li
• Mingjie Zhu
• Mengfan Wang
• Wei Qi
• Rongxin Su
• Zhimin He

抄録

本研究では、ペルオキシダーゼ(POD)模倣触媒の構築について報告する。Fmoc-FFHとHeminの共重合により、POD様触媒活性を示すCA-H/Heminを作製し、2,2'-azinobis-(3-ethylbenzthiazolin-6-sulphonate) (ABTS)の酸化反応において、無触媒反応に比べて21倍の速度加速を示しました。次に、CA-H/HeminとABTS転写ポリマーを組み合わせると、得られた転写触媒(MIP-H/Hemin)は、ABTSへの再結合が強化され、52倍の加速を示した。さらに、カチオン性モノマーを導入することで、分子インプリントと静電引力の相乗効果により、正に帯電したインプリント触媒（MIP+-H/Hemin）では、さらに137倍の速度向上が達成された。さらに、ABTSと3,3',5,5'-テトラメチルベンジジン（TMB）に対するこれらのPODミミックの触媒活性を比較することで、MIP-H/HeminとMIP+-H/HeminのABTSに対する基質特異性も明らかにした。この研究は、ペプチドベースの酵素模倣体の触媒活性と特異性を向上させるための有望なアプローチを提供します。

We herein report the construction of peroxidase (POD)-mimicking catalysts based on the strategy of peptide assembly and molecular imprinting. Upon co-assembly of Fmoc-FFH and Hemin, we firstly fabricated CA-H/Hemin which displayed POD-like catalytic activity and showed a 21-fold rate acceleration in the oxidation of 2,2'-azinobis-(3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate) (ABTS) compared to the uncatalyzed reaction. Then, upon combining CA-H/Hemin with the ABTS-imprinted polymer, the obtained imprinted catalyst (MIP-H/Hemin) showed 52-fold acceleration due to the enhanced re-binding toward ABTS. Moreover, by introducing cationic monomers, a 137-fold rate enhancement was further achieved for the positively charged imprinted catalyst (MIP+-H/Hemin), from the synergistic effect of molecular imprinting and electrostatic attraction. Remarkably, by comparing the catalytic activity of these POD mimics towards ABTS and 3,3',5,5'-tetramethylbenzidine (TMB), we also highlighted the substrate specificity of MIP-H/Hemin and MIP+-H/Hemin toward ABTS. This study provides a promising approach to improve the catalytic activity and specificity of peptide-based enzyme mimics.