SpMnn9pとSpAnp1pは分裂酵母Schizosaccharomyces pombeにおいてマンナン合成に関与するタンパク質複合体を形成しています

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J. Biosci. Bioeng..2020 Jul;S1389-1723(20)30254-1. doi: 10.1016/j.jbiosc.2020.06.003.Epub 2020-07-07.

SpMnn9pとSpAnp1pは分裂酵母Schizosaccharomyces pombeにおいてマンナン合成に関与するタンパク質複合体を形成しています

SpMnn9p and SpAnp1p form a protein complex involved in mannan synthesis in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe.

Takao Ohashi
Takanori Tanaka
Naotaka Tanaka
Kaoru Takegawa

PMID: 32650974 DOI: 10.1016/j.jbiosc.2020.06.003.

抄録

酵母細胞の細胞壁は、主にN-結合糖鎖上に直鎖状のα1,6-結合マンノースオリゴマーからなる大きなマンナン構造を有している。このマンナンの生合成は、ScOch1p α1,6-マンノシルトランスフェアーゼによって開始され、サッカロミセス・セレビシエのゴルジ体内ではマンナンポリメラーゼ複合体M-Pol I,IIによって伸長される。ここでは、分裂酵母Schizosaccharomyces pombeのSpMnn9およびSpAnp1タンパク質の機能を明らかにした。これらのタンパク質は、S.cerevisiaeのM-Pol II複合体タンパク質ScMnn9pおよびScAnp1pのホモログである。Spmnn9およびSpanp1遺伝子に障害を持つ細胞は、37℃での成長が遅く、ハイグロマイシンBに対する感受性が高くなっていた。Spmnn9ΔおよびSpanp1Δ変異体のN-連結糖鎖の酸ホスファターゼアッセイおよび高速液体クロマトグラフィー分析から得られた結果から、S.pombeのマンナン構造は、SpOch1p、SpMnn9p、SpAnp1pの順にα-マンノシルトランスフェラーゼによって順次合成されていることが示唆された。また、免疫沈降およびスプリットYFP解析により、SpMnn9pとSpAnp1pがM-Pol-II様複合体を形成していることが明らかになった。これらの結果から、S.pombeにおけるSpMnn9pとSpAnp1pによるマンナン合成機構の理解が深まった。

The cell walls of yeast cells possess a large mannan structure mainly comprising of a linear α1,6-linked mannose oligomer on the N-linked glycans. The biosynthesis of the mannan is initiated by ScOch1p α1,6-mannosyltransfease, and elongated by the mannan polymerase complexes M-Pol I and II in the Golgi of Saccharomyces cerevisiae. Here, we functionally characterized SpMnn9 and SpAnp1 proteins in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe; these proteins are homologs of S. cerevisiae M-Pol II complex proteins ScMnn9p and ScAnp1p. Cells harboring disruptions in Spmnn9 and Spanp1 genes showed slower growth at 37°C and an increased sensitivity to hygromycin B, characteristic of a glycosylation defect. Results obtained from the acid phosphatase assay and high-performance liquid chromatography analysis of N-linked glycans in Spmnn9Δ and Spanp1Δ mutants suggested that the mannan structure in S. pombe is synthesized sequentially by the α-mannosyltransferases in the order of SpOch1p, SpMnn9p and SpAnp1p. Immunoprecipitation and split YFP analyses demonstrated that SpMnn9p and SpAnp1p form the M-Pol-II like complex. Together, these results provided an improved understanding of the mechanism of mannan synthesis by SpMnn9p and SpAnp1p in S. pombe.