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炎症モデルにおけるカナバリアボナリエンシスレクチンの糖質結合能を探る
Exploring the carbohydrate-binding ability of Canavalia bonariensis lectin in inflammation models.
PMID: 32648306 DOI: 10.1002/jmr.2870.
抄録
レクチンは、糖質に可逆的に結合する能力が認められている非免疫性タンパク質のグループです。レクチンは、糖コードの解読とその活性に基づいて、多くのバイオテクノロジーへの応用がなされている。ここでは、ConA様マンノース/グルコース特異的レクチンCaBoの構造と生物学的研究を報告する。具体的には、CaBoとα-メチル-D-マンノシド（MMA）およびマンノース-1,3-α-D-マンノース（M13）との結合と、その結果として得られたin vivo効果をラット急性炎症モデルで評価した。また、より多くの可能性のあるCaBoの結合をカバーするために、バーチャルスクリーニングも実施した。インシリコ解析の結果、マンノース型リガンドとCaBoの相互作用が安定であることが示され、レクチンは、炭水化物認識ドメイン（CRD）とヒスタミン放出に関与してラットの急性炎症を誘導することができた。これらの結果は、CaBoがハイブリッドおよび高マンノースN-グリカンと相互作用する能力を確認し、CaBoの生物学的活性は主に細胞表面のグリコシル化受容体との相互作用を介して起こるという仮説を支持するものである。
Lectins are a group of proteins of non-immune origin recognized for their ability to bind reversibly to carbohydrates. Researchers have been intrigued by oligosaccharides and glycoconjugates for their involvement as mediators of complex cellular events and then many biotechnological applications of lectins are based on glycocode decoding and their activities. Here, we report a structural and biological study of a ConA-like mannose/glucose-specific lectin from Canavalia bonariensis seeds, CaBo. More specifically, we evaluate the binding of CaBo with α-methyl-D-mannoside (MMA) and mannose-1,3-α-D-mannose (M13) and the resultant in vivo effects on a rat model of acute inflammation. A virtual screening was also carried out to cover a larger number of possible bindings of CaBo. In silico analysis demonstrated the stability of CaBo interaction with mannose-type ligands, and the lectin was able to induce acute inflammation in rats with the participation of the carbohydrate recognition domain (CRD) and histamine release. These results confirm the ability of CaBo to interact with hybrid and high-mannose N-glycans, supporting the hypothesis that CaBo's biological activity occurs primarily through its interaction with cell surface glycosylated receptors.
© 2020 John Wiley & Sons Ltd.