ニュージーランド産アオイガイの調理物からの生理活性ペプチドの部分精製と特性評価（タンパク質加水分解物

Partial Purification and Characterization of Bioactive Peptides from Cooked New Zealand Green-Lipped Mussel ( Protein Hydrolyzates.

• Ramya Jayaprakash
• Conrad O Perera

抄録

新鮮なニュージーランド産グリーンリップドムール貝からのタンパク質を、ペプシンとアルカラーゼを用いて240分間加水分解した。各タンパク質加水分解物の加水分解の程度、抗酸化作用、抗菌作用、アンジオテンシン変換酵素（ACE）阻害作用を調べた。30分後のペプシン加水分解物から得られたペプチド（GPHと命名）は、最も高い抗酸化活性とACE阻害活性を示したが、抗菌活性は認められなかった。GPHをゲルろ過クロマトグラフィーで精製したところ、分子量（MW）が5 kDa以下のペプチドを含むタンパク質画分（GPH-IV*）が最も強い抗酸化活性とACE阻害活性を有することが明らかになった。さらに逆相HPLC（RP-HPLC）を用いて精製したところ、唯一の主要なピーク（GPH-IV*-P2）が最も高い抗酸化活性とACE阻害活性を有していた。この画分から、LC-MSとインシリコ分析を用いて、MW≈5 kDaの生理活性ペプチドを同定しました。この研究は、緑イガイのタンパク質加水分解物が、治療への応用が期待される生理活性ペプチドの良い供給源として利用できることを明らかにした。

Proteins from fresh New Zealand green-lipped mussels were hydrolyzed for 240 min using pepsin and alcalase. The extent of the hydrolysis, antioxidant, antimicrobial, and angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory activities of each protein hydrolysate were investigated. Peptides obtained from pepsin hydrolysis after 30 min, named GPH, exhibited the highest antioxidant and ACE inhibitory activity, but no antimicrobial activity. Purification of the GPH using gel-filtration chromatography revealed that the protein fraction (GPH-IV*) containing peptides with a molecular weight (MW) below 5 kDa had the strongest antioxidant and ACE inhibitory activities. Further purification was done using reverse-phase HPLC (RP-HPLC) and the only major peak obtained (GPH-IV*-P2) had the highest antioxidant and ACE inhibitory activity. From this fraction, several bioactive peptides with an MW ≈ 5 kDa were identified using LC-MS and in silico analyses. This research highlights that green-lipped mussel protein hydrolysates could be used as a good source of bioactive peptides with potential therapeutic applications.