アミル分解性ファミリーGH126の詳細なインシリコ解析とファミリーGH76との可能性のある関連性

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Carbohydr. Res..2020 Jun;494:108082. S0008-6215(20)30193-2. doi: 10.1016/j.carres.2020.108082.Epub 2020-06-23.

アミル分解性ファミリーGH126の詳細なインシリコ解析とファミリーGH76との可能性のある関連性

A detailed in silico analysis of the amylolytic family GH126 and its possible relatedness to family GH76.

Lenka Kerényiová
Štefan Janeček

PMID: 32634753 DOI: 10.1016/j.carres.2020.108082.

抄録

グリコシドヒドロラーゼ（GH）ファミリー126は、Clostridium perfringensゲノムから得られたアミル分解酵素CPF_2247のX線構造決定に基づいて確立された。想定される炭水化物活性酵素としてのその最初の同定は、その低いが有意な配列同一性に基づいていたが、ファミリーGH8のメンバーとの配列同一性は、転化エンド-β-1,4-グルカナーゼである。GH8ファミリーはGH48とクランGH-Mを形成しているため、CPF_2247タンパク質はGH48ファミリーのメンバーとの類似性を示しています。CPF_2247の炭水化物基質でのスクリーニングでは、グリコーゲンとアミロースに対して活性を示すことから、このタンパク質は"α-アミラーゼ"に分類されています。しかし、"アミラーゼ"CPF_2247の正確な酵素特異性については、明らかに矛盾があることが指摘されています。GH126ファミリーは、現在、バクテリアのみからの1000アミノ酸配列を有しており、全てがFirmicutes属に属している。本研究では、GH126ファミリーから選択された117のアミノ酸配列の詳細なバイオインフォマティクス研究を初めて行い、7つの保存配列領域を定義し、ファミリー内の進化的関係を明らかにすることを目的として、配列-構造比較を行いました。また、同じ(α/α)バレル触媒ドメインフォールドを採用している他のGHファミリーとの比較構造解析により、GH126ファミリーとGH76ファミリーの間に触媒残基が共有されている可能性が示唆された。

The glycoside hydrolase (GH) family 126 was established based on the X-ray structure determination of the amylolytic enzyme CPF_2247 from Clostridium perfringens genome. Its original identification as a putative carbohydrate-active enzyme was based on its low, yet significant sequence identity to members of the family GH8, which are inverting endo-β-1,4-glucanases. As the family GH8 forms the clan GH-M with GH48, the CPF_2247 protein also exhibits similarities with members of the family GH48. The original screening of the CPF_2247 on carbohydrate substrates demonstrated its activity on glycogen and amylose, thus classifying this protein as an "α-amylase". It should be pointed out, however, there are apparent inconsistencies concerning the exact enzyme specificity of the "amylase" CPF_2247, since it exhibits both the endo- and exo-fashion of action. The family GH126 currently counts ~1000 amino acid sequences solely from Bacteria; all belonging to the phylum Firmicutes. The present study delivers the first detailed bioinformatics study of 117 selected amino acid sequences from the family GH126, featuring the insightful sequence-structure comparison with the aim to define seven conserved sequence regions and elucidate the evolutionary relationships within the family. In addition, a comparative structural analysis of the GH126 members with representatives of other GH families adopting the same (α/α)-barrel catalytic domain fold indicates the possible sharing a catalytic residue between the families GH126 and GH76.