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熱走査アッセイを用いた多タンパク質原核生物のオルガネラへのプローブにより、コアとシェルの異なる特性が明らかになった | 日本語AI翻訳でPubMed論文検索

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Biochim Biophys Acta Gen Subj.2020 Jul;1864(10):129680. S0304-4165(20)30192-6. doi: 10.1016/j.bbagen.2020.129680.Epub 2020-07-04.

熱走査アッセイを用いた多タンパク質原核生物のオルガネラへのプローブにより、コアとシェルの異なる特性が明らかになった

Probe into a multi-protein prokaryotic organelle using thermal scanning assay reveals distinct properties of the core and the shell.

  • Naimat K Bari
  • Jagadish P Hazra
  • Gaurav Kumar
  • Simerpreet Kaur
  • Sharmistha Sinha
PMID: 32634534 DOI: 10.1016/j.bbagen.2020.129680.

抄録

背景:

細菌コンパートメントは、独立したバイオリアクターとして機能する原核生物のオルガネラの中で唯一報告されているカテゴリーである。このオルガネラでは、すべての酵素機構を持つ生化学的経路が、すべてのタンパク質の殻にカプセル化されています。殻タンパク質と酵素は異なる構造的特徴を持っている。平らなシェルタンパク質が横に並んでシートを形成し、球状の酵素がオルガネラの中心部を満たしているという仮説が立てられています。

BACKGROUND: Bacterial microcompartments represent the only reported category of prokaryotic organelles that are capable of functioning as independent bioreactors. In this organelle, a biochemical pathway with all the enzyme machinery is encapsulated within an all protein shell. The shell proteins and the enzymes have distinct structural features. It is hypothesized that flat shell proteins align sideways to form extended sheets and, the globular enzymes fill up the central core of the organelle.

方法:

走査型蛍光光度計を用いて、Pdu BMCの構造と機能の変化を調べたところ、3次構造や4次構造が関与していた。

METHODS: Using differential scanning fluorimetry, we explored the structure and functional alteration of Pdu BMC, involving tertiary or quaternary structures.

結果:

我々の知見は、これらの無傷のBMCが全体として、熱侮辱によって露出する豊富な疎水性コアを持つ球状タンパク質に似た振る舞いをすることを示している。これは、タンパク質フォールディングの疎水性崩壊モデルと一致している。一方、シェルタンパク質は強い疎水性コアを持たず、疎水性パッチのかなりの部分が露出している。

RESULTS: Our findings exhibit that these intact BMCs as a whole behave similar to a globular protein with a rich hydrophobic core, which is exposed upon thermal insult. The encapsulated enzymes itself have a strong hydrophobic core, which is in line with the hydrophobic-collapse model of protein folding. The shell proteins, on the other hand, do not have a strong hydrophobic core and show a significant portion of exposed hydrophobic patches.

結論:

本研究では、BMCドメイン蛋白質の熱的アンフォールディングプロファイルと、その中の疎水性パッチの特異的な露出が、酵素を固定するために必要であることを初めて示した。

CONCLUSION: We show for the first time the thermal unfolding profile of the BMC domain proteins and the unique exposure of hydrophobic patches in them might be required for anchoring the enzymes leading to better packaging of the micro-compartments.

一般的な意味:

これらの観察から、これらのユニークな細菌オルガネラの生成は、殻と酵素との間の疎水性相互作用によって駆動されていることが示唆された。この研究から得られた知見は、耐熱性に優れた効率的な酵素バイオマテリアルの遺伝学的・生化学的エンジニアリングに役立つものと期待されます。

GENERAL SIGNIFICANCE: These observations indicate that the genesis of these unique bacterial organelles is driven by the hydrophobic interactions between the shell and the enzymes. Insights from this work will aid in the genetic and biochemical engineering of thermostable efficient enzymatic biomaterials.

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