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ウシのピルビン酸脱水素酵素ホスファターゼの触媒サブユニットの結晶構造 | 日本語AI翻訳でPubMed論文検索 | WHITE CROSS 歯科医師向け情報サイト

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Acta Crystallogr F Struct Biol Commun.2020 Jul;76(Pt 7):292-301. S2053230X20007943. doi: 10.1107/S2053230X20007943.Epub 2020-07-01.

ウシのピルビン酸脱水素酵素ホスファターゼの触媒サブユニットの結晶構造

Crystal structure of the catalytic subunit of bovine pyruvate dehydrogenase phosphatase.

  • Youzhong Guo
  • Weihua Qiu
  • Thomas E Roche
  • Marvin L Hackert
PMID: 32627744 DOI: 10.1107/S2053230X20007943.

抄録

哺乳類のピルビン酸脱水素酵素(PDH)活性は、PDHキナーゼ異性体とPDHホスファターゼ異性体によってそれぞれ触媒されるリン酸化と脱リン酸化によって厳密に制御されている。PDHホスファターゼ異性体1(PDP1)は、触媒サブユニット(PDP1c)と調節サブユニット(PDP1r)からなるヘテロ二量体である。ここでは、2.1Å分解能で決定したウシPDP1cの結晶構造を報告する。結晶は空間群P321に属し、単位細胞パラメータa = b = 75.3, c = 173.2Åであった。この構造は分子置換法により解かれ、最終的なR因子21.9%(R = 24.7%)にまで精密化された。最終的なモデルは、PDP1cモノマーの467個のアミノ酸残基のうち402個、活性部位の2個のMnイオン、His410とHis414によって配位された追加のMnイオン、結晶学的な二重対称軸の近くの特別な位置にある2個のMnSOイオン対、および226個の水分子から構成されています。PDP1cの構造のいくつかの新しい特徴が明らかになった。また、PDP1cとPDP1rやピルビン酸脱水素酵素複合体の他の構成要素との相互作用についても明らかにした。

Mammalian pyruvate dehydrogenase (PDH) activity is tightly regulated by phosphorylation and dephosphorylation, which is catalyzed by PDH kinase isomers and PDH phosphatase isomers, respectively. PDH phosphatase isomer 1 (PDP1) is a heterodimer consisting of a catalytic subunit (PDP1c) and a regulatory subunit (PDP1r). Here, the crystal structure of bovine PDP1c determined at 2.1 Å resolution is reported. The crystals belonged to space group P321, with unit-cell parameters a = b = 75.3, c = 173.2 Å. The structure was solved by molecular-replacement methods and refined to a final R factor of 21.9% (R = 24.7%). The final model consists of 402 of a possible 467 amino-acid residues of the PDP1c monomer, two Mn ions in the active site, an additional Mn ion coordinated by His410 and His414, two MnSO ion pairs at special positions near the crystallographic twofold symmetry axis and 226 water molecules. Several new features of the PDP1c structure are revealed. The requirements are described and plausible bases are deduced for the interaction of PDP1c with PDP1r and other components of the pyruvate dehydrogenase complex.