動物における同じ長さのミトコンドリアのチトクロムアミノ酸配列の多重多様性

Multiple Diversity of Mitochondrial Cytochrome Amino Acid Sequences of the Same Length in Animals.

• Alexander A Zamyatnin
• Tatiana A Belozerskaya

抄録

天然のペプチド分子（タンパク質）の大きさは、アミノ酸残基の数（タンパク質の長さ）と考えることができる。本研究の目的は、マトリクス合成の結果として形成された天然アミノ酸残基配列の存在領域と発生領域をスケール上で解析することであった。対象としたのは、5.6×10個以上の一次ペプチド構造からなるSwiss-Protデータベースで、完全に決定されたもの（完全配列）であった。標準外のアミノ酸残基を含む配列、および配列の同一のコピーを含む配列は、それらから削除されました。2-35,213残基の長さを有する残りの463,450の異なる配列を、さらなる解析のために使用した。その結果、異なる生物学的ドメインおよび王国のタンパク質の長さは、異なる存在領域によって特徴づけられ、得られた曲線のプロファイル形状は、多くの既知の分布に近いことが示された。同時に、それらは鋭い高ピークを有しており、同じタンパク質長を有する多数の特定分子の存在を示している。これらのピークの一つは、＝３７９でミトコンドリアのチトクロム分子の１００００以上の異なる配列を特徴づける。このような例は、この機能を実行するために、最も完璧なタンパク質長が進化の過程で選択されたことを示している可能性があります。その結果、同じ長さの異なる配列を持ち、同じ機能を特徴とする多くのタンパク質分子が形成された。

The size of natural peptide molecules (proteins) can be considered as the number of amino acid residues (protein length). The aim of the work was to analyze the region of existence and occurrence of natural amino acid residue sequences formed as a result of matrix synthesis on the scale. The object of the study was the Swiss-Prot database consisting of more than 5.6 × 10 primary peptide structures, which were fully determined (complete sequence). Sequences containing non-standard amino acid residues, as well as identical copies of sequences, were removed from them. The remaining 463,450 different sequences with a length of 2-35,213 residues were used for further analysis. It was shown that the protein lengths of different biological domains and kingdoms are characterized by different regions of existence, and the profile shapes of the obtained curves are close to a number of known distributions. At the same time, they have sharp high peaks, indicating the existence of a large number of specific molecules with the same protein length. One of these peaks characterizes more than 1,000 different sequences of mitochondrial cytochrome molecules at = 379. Such examples may indicate that the most perfect protein lengths were selected in the evolutionary process to perform this function. As a result, many protein molecules with different sequences of the same length and characterized by the same functions were formed.

Copyright © 2020 Zamyatnin and Belozerskaya.