IDP-LZerD: 乱れたタンパク質相互作用をモデリングするためのソフトウェア

IDP-LZerD: Software for Modeling Disordered Protein Interactions.

• Charles Christoffer
• Daisuke Kihara

抄録

蛋白質-蛋白質相互作用複合体の三次構造のモデリングは長年にわたってよく研究されており、特に結合前と結合後の両方の結合パートナーの構造がほぼ同じである場合にはよく研究されています。しかし、順序の少ないパートナーを持つ複合体のアセンブリは、はるかに困難な問題であり、少量の柔軟性のモデル化さえも課題となり得る。極端な例として、結合パートナーの一方が結合前に本質的に無秩序である場合、我々は以前に、これらの本質的に無秩序なタンパク質（IDP）の窓の間の結合を最初に無視することによって、少なくとも69残基までのIDPを含む複合体を確実に組み立てることができることを示しました。ここでは、IDP-LZerDパッケージとプロトコルの使用について詳しく説明します。

Modeling the tertiary structure of protein-protein interaction complex has been well studied over many years, especially in the case where the structures of both binding partners are roughly the same before and after binding. However, the assembly of complexes with less-ordered partners is a much harder problem, and modeling even small amounts of flexibility can pose a challenge. In an extreme case, where one of the binding partners is intrinsically disordered before binding, we have previously shown that by initially disregarding the coupling between windows of these intrinsically disordered proteins (IDPs), we can reliably assemble complexes involving IDPs up to at least 69 residues long. Here, we detail the use of the IDP-LZerD package and protocol.