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マチュラーゼHydFは、一過性の、補酵素依存性の相互作用を介してFeFeヒドロゲナーゼのアセンブリーを可能にします | 日本語AI翻訳でPubMed論文検索

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J. Biol. Chem..2020 Jul;jbc.RA119.011419. doi: 10.1074/jbc.RA119.011419.Epub 2020-07-03.

マチュラーゼHydFは、一過性の、補酵素依存性の相互作用を介してFeFeヒドロゲナーゼのアセンブリーを可能にします

The maturase HydF enables [FeFe] hydrogenase assembly via transient, cofactor-dependent interactions.

  • Brigitta Németh
  • Henrik Land
  • Ann Magnuson
  • Anders Hofer
  • Gustav Berggren
PMID: 32620553 DOI: 10.1074/jbc.RA119.011419.

抄録

FeFe]ヒドロゲナーゼは、H2ガスの生成効率が高いことから、再生可能エネルギー研究の分野で注目されています。H2の生成は、生物学的にユニークな六核鉄補酵素「H-クラスター」によって触媒されます。このコファクターの組み立てには、GTPase活性を持つマルチドメイン[4Fe4S]クラスタータンパク質であるHydFを含む、専用の成熟機械が必要です。HydFは、アポハイドロゲナーゼに前触媒を保持し、提供する責任がありますが、このプロセスの詳細はよく理解されていません。ここでは、気相電気泳動マクロ分子解析を利用して、HydFダイマーがヒドロゲナーゼと過渡的な相互作用複合体を形成し、この複合体の形成がHydF上の補酵素の含有量に依存していることを示した。さらに、HydFの変異体のFTIR、EPRおよびUV/Vis分光学的研究は、単離された鉄硫黄クラスタードメインが可逆的な方法で前触媒を結合するための能力を保持し、インビトロアッセイでアポヒドロゲナーゼを活性化することが可能であることを示しています。これらの結果は、H-クラスターアセンブリの最終段階でのHydFの鉄硫黄クラスタードメインの中心的な役割、すなわち結合し、前触媒を提供することを実証しています。

[FeFe] hydrogenases have attracted extensive attention in the field of renewable energy research due to their remarkable efficiency for H2 gas production. H2 formation is catalyzed by a biologically unique hexanuclear iron cofactor denoted the "H-cluster". The assembly of this cofactor requires a dedicated maturation machinery including HydF, a multidomain [4Fe4S] cluster protein with GTPase activity. HydF is responsible for harboring and delivering a pre-catalyst to the apo-hydrogenase, but the details of this process are not well understood. Herein we utilize Gas-phase Electrophoretic MacroMolecule Analysis to show that a HydF dimer forms a transient interaction complex with the hydrogenase, and that the formation of this complex is dependent on the cofactor content on HydF. Moreover, FTIR, EPR and UV/Vis spectroscopy studies of mutants of HydF show that the isolated iron-sulfur cluster domain retains the capacity for binding the pre-catalyst in a reversible fashion, and is capable of activating apo-hydrogenase in in vitro assays. These results demonstrate the central role of the iron-sulfur cluster domain of HydF in final stages of H-cluster assembly, i.e. in binding and delivering the pre-catalyst.

Published under license by The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, Inc.