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胚発生後期の豊富なタンパク質とクライアントタンパク質の相互作用 | 日本語AI翻訳でPubMed論文検索 | WHITE CROSS 歯科医師向け情報サイト

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Plants (Basel).2020 Jun;9(7). E814. doi: 10.3390/plants9070814.Epub 2020-06-29.

胚発生後期の豊富なタンパク質とクライアントタンパク質の相互作用

Late Embryogenesis Abundant Protein-Client Protein Interactions.

  • Lynnette M A Dirk
  • Caser Ghaafar Abdel
  • Imran Ahmad
  • Izabel Costa Silva Neta
  • Cristiane Carvalho Pereira
  • Francisco Elder Carlos Bezerra Pereira
  • Sandra Helena Unêda-Trevisoli
  • Daniel Guariz Pinheiro
  • Allan Bruce Downie
PMID: 32610443 DOI: 10.3390/plants9070814.

抄録

胚発生後期の豊富なタンパク質(LEAP)ファミリーに属する本質的に障害されたタンパク質は、細胞内成分の配列を保護する機能があるとされてきた。我々は、LEAPがストレスに弱いプロテオームをどのように保護しているかに焦点を当てている。これらの例には、液-液相分離を促進することにより、LEAPがシールド分子としての機能を提供している例が含まれている。いくつかのLEAPは、そのクライアントタンパク質に直接結合し、ホールドアーゼ型シャペロニン機能を発揮する。最後に、LEAPとクライアントタンパク質との相互作用の例が報告されており、LEAPはクライアントタンパク質の機能を調節(干渉)し、細胞の恒常性の秘密のレオスタットとして作用している。これまでに同定された例から、クライアントタンパク質の変調がストレスを緩和する役割も果たしていることは明らかである。いくつかの LEAP は物理的に結合してクライアントタンパク質を保護することができますが、いくつかの LEAP は明らかに結合して、それらが関連しているクライアントタンパク質の分解を助けるようです。ストレスがなくても LEAP とクライアントタンパク質の結合が記録されていることから、ストレス後に LEAP がどのように分解されて無害化されるかを特定する必要性が浮かび上がってきた。

The intrinsically disordered proteins belonging to the LATE EMBRYOGENESIS ABUNDANT protein (LEAP) family have been ascribed a protective function over an array of intracellular components. We focus on how LEAPs may protect a stress-susceptible proteome. These examples include instances of LEAPs providing a shield molecule function, possibly by instigating liquid-liquid phase separations. Some LEAPs bind directly to their client proteins, exerting a holdase-type chaperonin function. Finally, instances of LEAP-client protein interactions have been documented, where the LEAP modulates (interferes with) the function of the client protein, acting as a surreptitious rheostat of cellular homeostasis. From the examples identified to date, it is apparent that client protein modulation also serves to mitigate stress. While some LEAPs can physically bind and protect client proteins, some apparently bind to assist the degradation of the client proteins with which they associate. Documented instances of LEAP-client protein binding, even in the absence of stress, brings to the fore the necessity of identifying how the LEAPs are degraded post-stress to render them innocuous, a first step in understanding how the cell regulates their abundance.