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ショウジョウバエメラノガスターの性ペプチドの構造：水酸化イソロイシンの同定とアミノ酸の水酸化パターンの系統変化
The structure of the Drosophila melanogaster sex peptide: Identification of hydroxylated isoleucine and a strain variation in the pattern of amino acid hydroxylation.
PMID: 32589920 DOI: 10.1016/j.ibmb.2020.103414.
抄録
ショウジョウバエメラノガスターの交尾では、雌の行動や生殖生理に重大な変化を誘発します。これらの交尾後の効果の多くは、セックスペプチド（SP）、オスの付属腺で作られ、精液中のメスに渡される36merのフェロモンによって誘発されます。このペプチドは構造的にも機能的にも異なるいくつかのドメインから構成されており、そのうちの1つは5つの4-ヒドロキシプロリンから構成されており、女性の免疫応答を誘導します。SP遺伝子は、成熟分泌ペプチドの2つのヒドロキシプロリンの間にイソロイシン（Ile）が挟まれていることを予測していますが、この残基の同一性は、おそらく側鎖の修飾のために、ペプチドの配列決定とアミノ酸分析では確立されていませんでした。ここでは、マトリックス支援レーザー脱離イオン化質量分析法とフーリエ変換イオンサイクロトロン共鳴質量分析法を用いて、Ileが側鎖の酸化によって修飾されていることを示しました。雄の D. melanogaster の異なる地理的集団から採取した腺の質量分析から、6 つの水酸化された側鎖を持つ SP が最も一般的な形のペプチドであることがわかりましたが、リーズで飼育されている Canton-S ハエの亜系統では、2～3 つの水酸化されたプロリンと修飾されていない Ile のみが存在することがわかりました。D. melanogasterゲノムには、雄の付属腺に強く、ほぼ独占的に発現している17のputative hydroxylase遺伝子が著しく存在しており、付属腺がタンパク質酸化の大国であることを示唆しています。性ペプチドの水酸化のパターンは、個々の水酸化酵素遺伝子の発現の違いによって説明できるかもしれません。
In Drosophila melanogaster mating triggers profound changes in the behaviour and reproductive physiology of the female. Many of these post-mating effects are elicited by sex peptide (SP), a 36-mer pheromone made in the male accessory gland and passed to the female in the seminal fluid. The peptide comprises several structurally and functionally distinct domains, one of which consists of five 4-hydroxyprolines and induces a female immune response. The SP gene predicts an isoleucine (Ile) sandwiched between two of the hydroxyprolines of the mature secreted peptide, but the identity of this residue was not established by peptide sequencing and amino acid analysis, presumably because of modification of the side chain. Here we have used matrix-assisted laser desorption ionisation mass spectrometry together with Fourier-transform ion cyclotron resonance mass spectrometry to show that Ile is modified by oxidation of the side chain - a very unusual post-translational modification. Mass spectrometric analysis of glands from different geographical populations of male D. melanogaster show that SP with six hydroxylated side chains is the most common form of the peptide, but that a sub-strain of Canton-S flies held at Leeds only has two or three hydroxylated prolines and an unmodified Ile. The D. melanogaster genome has remarkably 17 putative hydroxylase genes that are strongly and almost exclusively expressed in the male accessory gland, suggesting that the gland is a powerhouse of protein oxidation. Strain variation in the pattern of sex peptide hydroxylation might be explained by differences in the expression of individual hydroxylase genes.
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