SARS-CoV-2プライマーゼ複合体の構造解析

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J. Struct. Biol..2020 08;211(2):107548. S1047-8477(20)30121-0. doi: 10.1016/j.jsb.2020.107548.Epub 2020-06-11.

SARS-CoV-2プライマーゼ複合体の構造解析

Structural analysis of the putative SARS-CoV-2 primase complex.

Eva Konkolova
Martin Klima
Radim Nencka
Evzen Boura

PMID: 32535228 PMCID: PMC7289108. DOI: 10.1016/j.jsb.2020.107548.

抄録

SARS-CoV-2 putative primase の nsp7 と nsp8 タンパク質からなる結晶構造を報告する。結晶学的に非対称な単位で二量体(2:2 nsp7-nsp8)の二量体を観察した。その構造から、nsp7とnsp8の両方によって形成されたヘテロテトラマーのらせん状のコアを持つ折り目が、対称性に関連した2つのnsp8のβシートサブドメインに挟まれていることが明らかになった。また、2つの疎水性界面のうち1つは約1340Åの疎水性界面で、もう1つは約950Åの疎水性界面で、2つの二量体が接続し、観測されたヘテロテトラマーを形成していることが明らかになった。興味深いことに、表面の静電ポテンシャルを解析したところ、ヘテロ四量体の中にのみ形成されるRNA結合部位が明らかになった。

We report the crystal structure of the SARS-CoV-2 putative primase composed of the nsp7 and nsp8 proteins. We observed a dimer of dimers (2:2 nsp7-nsp8) in the crystallographic asymmetric unit. The structure revealed a fold with a helical core of the heterotetramer formed by both nsp7 and nsp8 that is flanked with two symmetry-related nsp8 β-sheet subdomains. It was also revealed that two hydrophobic interfaces one of approx. 1340 Å connects the nsp7 to nsp8 and a second one of approx. 950 Å connects the dimers and form the observed heterotetramer. Interestingly, analysis of the surface electrostatic potential revealed a putative RNA binding site that is formed only within the heterotetramer.