日本語AIでPubMedを検索
固有の非必須ホスファチジルグリセロール::プロリポ蛋白質ジアシルグリセリルトランスフェラーゼ(Lgt)の
Role of the unique, non-essential phosphatidylglycerol::prolipoprotein diacylglyceryl transferase (Lgt) in .
PMID: 32490790 DOI: 10.1099/mic.0.000937.
抄録
細菌のリポタンパク質は、翻訳後に脂質化されて分泌されるタンパク質です。合成後、プレプロリポ蛋白質はSecまたはTatトランスロコンを介して細胞質膜を介して輸送されます。輸送機械から出ると、それらはホスファチジルグリセロール::プロリポ蛋白質ジアシルグリセリルトランスフェラーゼ(Lgt)によって認識され、不変のCys残基のスルフヒドリル側鎖にジアシルグリセリル基を付加することにより、プロリポ蛋白質に変換されます。リポタンパク質シグナルペプチダーゼ（LspAまたはシグナルペプチダーゼII）は、その後、シグナルペプチドを切断し、Cysのα-アミノ基を解放し、最終的にはさらに修飾することができます。ここで、我々は、LgtとLgtの遺伝子を同定し、それらがユニークではあるが必須ではないことを発見した。Lgtは、本種で発現する2つのモデルリポ蛋白質のアシル化と膜固定に必要であることを発見した。マルトース結合リポ蛋白質であるMusEとリポ蛋白質であるLppXのアシル化と膜固定にLgtが必要であることを明らかにした。しかし、Lgtはこれらのタンパク質のシグナルペプチドの切断やLppXのグリコシル化には必要とされていません。これらのデータは、いくつかのリポタンパク質と膜との結合において、脂質の共有結合を介した結合は、さらなる翻訳後修飾のために必須ではないことを示している。
Bacterial lipoproteins are secreted proteins that are post-translationally lipidated. Following synthesis, preprolipoproteins are transported through the cytoplasmic membrane via the Sec or Tat translocon. As they exit the transport machinery, they are recognized by a phosphatidylglycerol::prolipoprotein diacylglyceryl transferase (Lgt), which converts them to prolipoproteins by adding a diacylglyceryl group to the sulfhydryl side chain of the invariant Cys residue. Lipoprotein signal peptidase (LspA or signal peptidase II) subsequently cleaves the signal peptide, liberating the α-amino group of Cys, which can eventually be further modified. Here, we identified the and genes from and found that they are unique but not essential. We found that Lgt is necessary for the acylation and membrane anchoring of two model lipoproteins expressed in this species: MusE, a maltose-binding lipoprotein, and LppX, a lipoprotein. However, Lgt is not required for these proteins' signal peptide cleavage, or for LppX glycosylation. Taken together, these data show that in the association of some lipoproteins with membranes through the covalent attachment of a lipid moiety is not essential for further post-translational modification.