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Curr. Opin. Cell Biol..2020 Jun;64:112-123. S0955-0674(20)30049-1. doi: 10.1016/j.ceb.2020.04.003.Epub 2020-05-28.

カリオフェリンと縮合体

Karyopherins and condensates.

  • Charis E Springhower
  • Michael K Rosen
  • Yuh Min Chook
PMID: 32474299 PMCID: PMC7371519. DOI: 10.1016/j.ceb.2020.04.003.

抄録

神経変性疾患では、FUS、EWS、TAF15、hnRNP A1、hnRNP A2、およびTDP-43を含むいくつかの凝集性RNA結合タンパク質が変異している。これらのタンパク質の核-細胞質分布は、核輸送因子(Kaps)のカリオフェリンファミリーのタンパク質によって制御されている。最近の研究により、Kapsはこれらのタンパク質を輸送するだけでなく、分子シャペロンとして機能し、タンパク質の自己会合・凝集を抑制することが明らかになってきました。このシャペロン活性はRNA結合タンパク質の変異体では障害されている。ここでは、いくつかの疾患に関連したRNA結合タンパク質の自己会合のメカニズムについて、液-液相分離とアミロイド繊維形成を介した物理的データをレビューする。それぞれのケースで、これらのデータを、Kapsによる自己組織化の阻害に関する生物物理学的、生化学的、細胞生物学的データと関連付ける。我々の分析は、Kapsが、そのカーゴタンパク質の複数の異なる領域と係合することを可能にする多様な物理的特性を有する大きな表面を含み、自己会合を阻害するため、効果的なシャペロンである可能性があることを示唆している。

Several aggregation-prone RNA-binding proteins, including FUS, EWS, TAF15, hnRNP A1, hnRNP A2, and TDP-43, are mutated in neurodegenerative diseases. The nuclear-cytoplasmic distribution of these proteins is controlled by proteins in the karyopherin family of nuclear transport factors (Kaps). Recent studies have shown that Kaps not only transport these proteins but also inhibit their self-association/aggregation, acting as molecular chaperones. This chaperone activity is impaired for disease-causing mutants of the RNA-binding proteins. Here, we review physical data on the mechanisms of self-association of several disease-associated RNA-binding proteins, through liquid-liquid phase separation and amyloid fiber formation. In each case, we relate these data to biophysical, biochemical, and cell biological data on the inhibition of self-association by Kaps. Our analyses suggest that Kaps may be effective chaperones because they contain large surfaces with diverse physical properties that enable them to engage multiple different regions of their cargo proteins, blocking self-association.

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