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Nucleic Acids Res..2020 May;gkaa446. doi: 10.1093/nar/gkaa446.Epub 2020-05-26.

細菌からヒトへのβクラスアミノメチル基転移酵素:進化と構造的帰結

Beta class amino methyltransferases from bacteria to humans: evolution and structural consequences.

  • Clayton B Woodcock
  • John R Horton
  • Xing Zhang
  • Robert M Blumenthal
  • Xiaodong Cheng
PMID: 32453412 DOI: 10.1093/nar/gkaa446.

抄録

S-アデノシル-l-メチオニン依存性メチルトランスフェラーゼは、DNAやRNAをはじめとする様々な標的分子へのメチル転移を触媒する。我々は、DNA中のアデニンやシトシンのアミノ基に作用し、アミノ酸配列中に特定の順序でモチーフが保存されているメチル基転移酵素の一群について議論しています。このクラスのメンバーには、大腸菌由来のM.EcoGIIおよびM.EcoP15I、Caulobacter crescentus細胞周期制御DNAメチル化酵素(CcrM)、繊毛動物Oxytricha由来のMTA1-MTA9複合体、および哺乳類のMettL3-MettL14複合体が含まれる。これらのメチルトランスフェラーゼはすべてDNA中にN6-メチルアデニンを生成し、一部のメンバーはRNAだけでなく一本鎖DNAにも活性を持つ。βクラスのメチルトランスフェラーゼは、ホモまたはヘテロ二量体を形成するユニークな多量体の特徴を持っており、酵素は基質認識とメチル化の点で2つのサブユニット間の分業を利用することができます。その活性は、核酸の種類(RNAまたはDNA)、鎖長(一重または二重)、配列(標的アデニンは別として)に依存しないことから、M.EcoGIIはこれらの酵素の祖先的な形態である可能性が示唆されます。

S-adenosyl-l-methionine dependent methyltransferases catalyze methyl transfers onto a wide variety of target molecules, including DNA and RNA. We discuss a family of methyltransferases, those that act on the amino groups of adenine or cytosine in DNA, have conserved motifs in a particular order in their amino acid sequence, and are referred to as class beta MTases. Members of this class include M.EcoGII and M.EcoP15I from Escherichia coli, Caulobacter crescentus cell cycle-regulated DNA methyltransferase (CcrM), the MTA1-MTA9 complex from the ciliate Oxytricha, and the mammalian MettL3-MettL14 complex. These methyltransferases all generate N6-methyladenine in DNA, with some members having activity on single-stranded DNA as well as RNA. The beta class of methyltransferases has a unique multimeric feature, forming either homo- or hetero-dimers, allowing the enzyme to use division of labor between two subunits in terms of substrate recognition and methylation. We suggest that M.EcoGII may represent an ancestral form of these enzymes, as its activity is independent of the nucleic acid type (RNA or DNA), its strandedness (single or double), and its sequence (aside from the target adenine).

© The Author(s) 2020. Published by Oxford University Press on behalf of Nucleic Acids Research.