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珪藻や草のペプチドは、リン酸イオンとシリカとの結合を利用して生体材料の構造を制御しています
Peptides from diatoms and grasses harness phosphate ion binding to silica to help regulate biomaterial structure.
PMID: 32434074 DOI: 10.1016/j.actbio.2020.05.006.
抄録
多くの生命体は、様々な重要な生物学的機能を持つ複雑なサブミクロンのバイオシリカ構造を生成しています。このような構造の形成は、水や土壌中の珪酸から、特定のアミノ酸の高いリピートと珍しい側鎖修飾を持つユニークなタンパク質によって制御されていると考えられています。珪化性タンパク質の中には、その一次構造に塩基性アミノ酸が多く存在することを特徴とするものがある。リジンを多く含むドメインは、例えば珪藻のシラフィンタンパク質やソルガム草のケイリプラント1タンパク質に見られる。これらのドメインは、リジンアミン基と形成鉱物との分子間相互作用により、シリカ鎖の縮合において触媒活性を発揮します。2つの非常に遠隔地の生物がアミン化学を利用していることから、2つの生命体に共通する可能性のある他の分子バイオ珪化プロセスを模索する意欲が湧いてきた。珪藻類のシラフィンでは、ホスホセリン残基を豊富に含むドメインが、シリカが沈殿するための鋳型となる有機的な上部構造へのシラフィン分子の組み立てを助けていると考えられています。この型は、リン酸セリンとリジンアミンの間の塩橋によって保持され、形成されたシリカ粒子の形状を決定します。しかし、リン酸緩衝液中で脱リン酸化シラフィンを用いて合成したシリカは、ネイティブタンパク質を用いて調製したものと同様の形態を示し、リン酸セリンの定義された空間的配置が、所望の形状のシリカを生成するために必要ではないことを示唆している。同時に、遊離リン酸塩はシリカ形成におけるsiliplant1の活性を増強した。したがって、2つのタンパク質からの機能性ペプチドによる調節されたケイ化におけるコファクターとしてのこれらのアニオンの関与を特徴付け、それらが鉱物化のメカニズムにおいて同様の分子的役割を果たしているかどうかを理解することは有益である。ここでは、2つのペプチドによって生成された2つのバイオミメティックシリカ生成物において、シリカおよびシラフィンペプチドPL12と、シリカおよびsiliplant1ペプチドSLP1と別々に、遊離リン酸イオンの分子間相互作用を解析する。ＭＡＳのＮＭＲ測定は、リン酸イオンがペプチドと相互作用し、同時にシリカ鉱物と結合を形成している可能性があることを示している。このブリッジング能力は、シリカ材料の構造に影響を与える別の方法を追加することができます。生体無機界面における分子/イオン相互作用のモデルが記述されており、これは、分子間架橋剤としての機能を超えたリン酸化残基の役割や、シリカ化の制御におけるコファクターとしての遊離リン酸イオンの役割のためのベアリングを持っている可能性があります。珪藻や植物に含まれるタンパク質が、どのようにして生物の様々な目的のために生産されるバイオシリカ材料を制御しているのかという問題を扱ったものである。この論文では、ソルガム草のタンパク質と珪藻のシラフィンタンパク質の機能性ペプチド誘導体を用いたインビトロでのシリカの調製を用いて、リン酸イオンが、これらのタンパク質が生成するシリカ材料の最終的な形状を制御するために重要であることを示している。磁気共鳴分光測定により、ペプチド中の原子、形成されたシリカ表面の原子、およびこれらのペプチドの作用機構の一部としてシリカ上の原子と化学結合を形成するリン酸イオンの間の界面を原子レベルで詳細に描写しています。
Many life forms generate intricate submicron biosilica structures with various important biological functions. The formation of such structures, from the silicic acid in the waters and in the soil, is thought to be regulated by unique proteins with high repeats of specific amino acids and unusual sidechain modifications. Some silicifying proteins are characterized by high prevalence of basic amino acids in their primary structures. Lysine-rich domains are found, for instance, in diatom silaffin proteins and in the sorghum grass siliplant1 protein. These domains exhibit catalytic activity in silica chain condensation, owing to molecular interactions of the lysine amine groups with the forming mineral. The use of amine chemistry by two very remote organisms has motivated us to seek other molecular biosilicification processes that may be common to the two life forms. In diatom silaffins, domains rich in phosphoserine residues are thought to assist the assembly of silaffin molecules into an organic supra-structure which serves as a template for the silica to precipitate on. This mold, held by salt bridges between serine phosphates and lysine amines, dictates the shape of the silica particles formed. Yet, silica synthesized with the dephosphorylated silaffin in phosphate buffer showed similar morphology to the one prepared with the native protein, suggesting that a defined spatial arrangement of serine phosphates is not required to generate silica with the desired shape. Concurrently, free phosphates enhanced the activity of siliplant1 in silica formation. It is therefore beneficial to characterize the involvement of these anions as co-factors in regulated silicification by functional peptides from the two proteins and to understand whether they play similar molecular role in the mechanism of mineralization. Here we analyze the molecular interactions of free phosphate ions with silica and the silaffin peptide PL12 and separately with silica and siliplant1 peptide SLP1 in the two biomimetic silica products generated by the two peptides. MAS NMR measurements show that the phosphate ions interact with the peptides and at the same time may be forming bonds with the silica mineral. This bridging capability may add another avenue by which the structure of the silica material is influenced. A model for the molecular/ionic interactions at the bio-inorganic interface is described, which may have bearings for the role of phosphorylated residues beyond the function as intermolecular cross linkers or free phosphate ions as co-factors in regulation of silicification. STATEMENT OF SIGNIFICANCE: The manuscript addresses the question how proteins in diatoms and plants regulate the biosilica materials that are produced for various purposes in organisms. It uses preparation of silica in vitro with functional peptide derivatives from a sorghum grass protein and from a diatom silaffin protein separately to show that phosphate ions are important for the control that is achieved by these proteins on the final shape of the silica material produced. It portrays via magnetic resonance spectroscopic measurements, in atomic detail, the interface between atoms in the peptide, atoms on the surface of the silica formed and the phosphate ions that form chemical bonds with atoms on the silica as part of the mechanism of action of these peptides.
Copyright © 2020. Published by Elsevier Ltd.