SecA ATPaseモータータンパク質は、単量体としてのみ大腸菌リポソームに結合する

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Biochim Biophys Acta Biomembr.2020 Sep;1862(9):183358. S0005-2736(20)30198-X. doi: 10.1016/j.bbamem.2020.183358.Epub 2020-05-19.

SecA ATPaseモータータンパク質は、単量体としてのみ大腸菌リポソームに結合する

The SecA ATPase motor protein binds to Escherichia coli liposomes only as monomers.

Guillaume Roussel
Stephen H White

PMID: 32416191 PMCID: PMC7316483. DOI: 10.1016/j.bbamem.2020.183358.

抄録

SecAモーターATPaseは、SecYEGトランスコンと協働して大腸菌のペリプラズム空間にタンパク質を分泌する。水溶液中では、SecAは大部分が二量体として存在するが、膜上でのオリゴマー状態はあまりはっきりしていない。結晶学的な研究により、いくつかの二量体状態の可能性が示唆されているが、膜に直接、あるいはトランスロコンを介して間接的に結合した場合のSecAのオリゴマー状態については議論の余地がある。我々は、ジスルフィド架橋を用いて、結晶学的な二量体（PDB 1M6N）に対応する主要な溶液二量体が、大腸菌脂質から形成された大きな一枚膜小胞（LUV）には弱い結合しかしないことを示した。我々は、他の可溶性架橋結晶学的二量体も、LUVには弱い結合を示すことを報告した。さらに、単純なグルタルアルデヒド架橋スキームを用いて、大腸菌脂質から形成されたLUVに結合した場合、SecAは常に単量体であることを示した。

The essential SecA motor ATPase acts in concert with the SecYEG translocon to secrete proteins into the periplasmic space of Escherichia coli. In aqueous solutions, SecA exists largely as dimers, but the oligomeric state on membranes is less certain. Crystallographic studies have suggested several possible solution dimeric states, but its oligomeric state when bound to membranes directly or indirectly via the translocon is controversial. We have shown using disulfide crosslinking that the principal solution dimer, corresponding to a crystallographic dimer (PDB 1M6N), binds only weakly to large unilamellar vesicles (LUV) formed from E. coli lipids. We report here that other soluble crosslinked crystallographic dimers also bind weakly, if at all, to LUV. Furthermore, using a simple glutaraldehyde crosslinking scheme, we show that SecA is always monomeric when bound to LUV formed from E. coli lipids.