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放線菌Corynebacterium glutamicum（コリネバクテリウム・グルタミカム）の保存されたコンデンシン-ParB系による染色体組織化
Chromosome organization by a conserved condensin-ParB system in the actinobacterium Corynebacterium glutamicum.
PMID: 32198399 PMCID: PMC7083940. DOI: 10.1038/s41467-020-15238-4.
抄録
染色体の高次の折り畳みと分離は、生命のすべての領域で厳密に制御されている。細菌では、ヌクレオイド組織の制御機構や機能の詳細は、特に非モデル種ではまだ十分に解明されていない。本研究では、放線菌Corynebacterium glutamicumにおけるDNA分割タンパク質ParBとSMCコンデンシン複合体の役割を調べた。染色体のコンフォメーションキャプチャーにより、SMCが媒介する長距離相互作用が、複製原点（oriC）に集積した10個のセントロメア様parS部位の周りに見られることが明らかになった。染色体分離を確実に行うためには、少なくとも1つのoriC近位parS部位が必要であることが明らかになった。クロマチン免疫沈降法と光活性化一分子局在化顕微鏡を用いて、異なるparS依存性のParB核タンパク質サブクラスターが形成されていることを明らかにした。さらに、parS部位にParBを介して負荷されたSMC/ScpAB複合体が染色体間のアームコンタクトを媒介していることを示した（枯草菌で以前に示されたように）。しかし、MukBEF様SMC複合体MksBEFGは染色体のDNAフォールディングには関与せず、プラスミドの維持に関与しており、極性オリック結合因子DivIVAと相互作用していることが明らかになった。この結果は、ParB-SMC/ScpABのクロストークに関する現在のモデルを補完するものであり、コンデンシン複合体の中には、染色体の折り畳みとは明らかに切り離されていない機能を持つものが存在することを示している。
Higher-order chromosome folding and segregation are tightly regulated in all domains of life. In bacteria, details on nucleoid organization regulatory mechanisms and function remain poorly characterized, especially in non-model species. Here, we investigate the role of DNA-partitioning protein ParB and SMC condensin complexes in the actinobacterium Corynebacterium glutamicum. Chromosome conformation capture reveals SMC-mediated long-range interactions around ten centromere-like parS sites clustered at the replication origin (oriC). At least one oriC-proximal parS site is necessary for reliable chromosome segregation. We use chromatin immunoprecipitation and photoactivated single-molecule localization microscopy to show the formation of distinct, parS-dependent ParB-nucleoprotein subclusters. We further show that SMC/ScpAB complexes, loaded via ParB at parS sites, mediate chromosomal inter-arm contacts (as previously shown in Bacillus subtilis). However, the MukBEF-like SMC complex MksBEFG does not contribute to chromosomal DNA-folding; instead, this complex is involved in plasmid maintenance and interacts with the polar oriC-tethering factor DivIVA. Our results complement current models of ParB-SMC/ScpAB crosstalk and show that some condensin complexes evolved functions that are apparently uncoupled from chromosome folding.