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Chem. Rev..2020 Jun;120(12):4921-4968. doi: 10.1021/acs.chemrev.9b00489.Epub 2020-01-24.

ニトロゲナーゼ補因子の生合成

Biosynthesis of Nitrogenase Cofactors.

  • Stefan Burén
  • Emilio Jiménez-Vicente
  • Carlos Echavarri-Erasun
  • Luis M Rubio
PMID: 31975585 PMCID: PMC7318056. DOI: 10.1021/acs.chemrev.9b00489.

抄録

ニトロゲナーゼには、その活性に必要な3つの金属補体が存在します。最も単純なものは、Feタンパク質のニトロゲナーゼ成分にある[4Fe-4S]クラスターです。MoFeタンパク質成分は、Pクラスターと呼ばれる[8Fe-7S]基と、FeMo-coと呼ばれる[7Fe-9S-C-Mo-ホモクエン酸塩]基を保持している。ニトロニトロゲナーゼメタクラスターの形成には、構造的なニトロニトロゲナーゼ成分と多くの付属タンパク質の参加が必要であり、P-クラスターの場合はP-クラスター、FeMo-coの場合は外部集合体サイトの両方で発生します。FeMo-coの生合成は段階的に行われ、分子足場、メタロシャペロン、ラジカル化学、新規でユニークな生合成中間体が関与している。このレビューは、過去40年間のニトロニトロナーゼ補酵素の構造、機能、活性に関する発見の重要な概要を提供します。

Nitrogenase harbors three distinct metal prosthetic groups that are required for its activity. The simplest one is a [4Fe-4S] cluster located at the Fe protein nitrogenase component. The MoFe protein component carries an [8Fe-7S] group called P-cluster and a [7Fe-9S-C-Mo--homocitrate] group called FeMo-co. Formation of nitrogenase metalloclusters requires the participation of the structural nitrogenase components and many accessory proteins, and occurs both , for the P-cluster, and in external assembly sites for FeMo-co. The biosynthesis of FeMo-co is performed stepwise and involves molecular scaffolds, metallochaperones, radical chemistry, and novel and unique biosynthetic intermediates. This review provides a critical overview of discoveries on nitrogenase cofactor structure, function, and activity over the last four decades.