Tatシステムによる折り畳みタンパク質の輸送

Transport of Folded Proteins by the Tat System.

• Kelly M Frain
• Colin Robinson
• Jan Maarten van Dijl

抄録

ツインアルギニン蛋白質トランスロケーション（Tat）システムは、細菌、古細菌、葉緑体のチラコイド膜において特徴づけられてきました。このシステムは他のタンパク質輸送システムとは異なり、2つの重要な特徴を持っています。第一に、輸送に不可欠なツインアルギニンモチーフを持つN末端シグナルペプチドで貨物タンパク質を受容する。第二に、Tat系は完全に折り畳まれたカーゴタンパク質のみを受容し、それぞれの膜を横切って輸送する。ここでは、細菌のTatシステムを介した折り畳まれたタンパク質輸送の本質的な特徴を、大腸菌の3成分TatABCシステムと枯草菌の2成分TatACシステムを主な例としてレビューする。特に、ツインアルギニンシグナルペプチドの特徴、必須のTat成分とそれらがどのようにして異なる複合体に集合するのか、Tat依存性タンパク質の移動のメカニズムとエネルギー、Tatカーゴタンパク質の細胞質的シャペローニング、Tatシステムの顕著な校正能力に取り組んでいる。このようにして、Tat依存性タンパク質の生体膜上への移動に関する理解の現状を示し、今後の研究の指針となることを期待している。

The twin-arginine protein translocation (Tat) system has been characterized in bacteria, archaea and the chloroplast thylakoidal membrane. This system is distinct from other protein transport systems with respect to two key features. Firstly, it accepts cargo proteins with an N-terminal signal peptide that carries the canonical twin-arginine motif, which is essential for transport. Second, the Tat system only accepts and translocates fully folded cargo proteins across the respective membrane. Here, we review the core essential features of folded protein transport via the bacterial Tat system, using the three-component TatABC system of Escherichia coli and the two-component TatAC systems of Bacillus subtilis as the main examples. In particular, we address features of twin-arginine signal peptides, the essential Tat components and how they assemble into different complexes, mechanistic features and energetics of Tat-dependent protein translocation, cytoplasmic chaperoning of Tat cargo proteins, and the remarkable proofreading capabilities of the Tat system. In doing so, we present the current state of our understanding of Tat-dependent protein translocation across biological membranes, which may serve as a lead for future investigations.