確率論的モデル化と実験を通じた植物クロムの核生成への洞察

Insight into nuclear body formation of phytochromes through stochastic modelling and experiment.

• Ramon Grima
• Sebastian Sonntag
• Filippo Venezia
• Stefan Kircher
• Robert W Smith
• Christian Fleck

抄録

タンパク質の空間的な再局在化は、生きている細胞が正しく機能するために非常に重要である。植物の光受容体タンパク質の光誘起クラスタリングは、空間的な秩序の興味深い例である。白色光や赤色光を照射すると、赤色光に活性なフィトクロムであるフィトクロムBが核に入り、大きな核小体（NB）に蓄積されます。核小体形成の物理的な過程は不明であるが、フィトクロムBは単純な蛋白質結合過程を経て凝固すると考えられている。本研究では、フィトクロムBを含むNBの数と体積分布を初めて測定した。この実験データは、物理的に意味のあるパラメータ値を用いた単純なタンパク質-タンパク質結合過程を介した核ボディ形成の確率モデルでは説明できないことを示した。むしろ、モデル化することで、このデータは2つのステップのプロセスと一致していることを示唆している：マクロ粒子につながる高速の核生成ステップと、マクロ粒子が結合して核体を形成する低速のステップである。観察された核体の分布の別の説明としては、植物クロムがこれまでに知られていない分子構造に結合しているというものがあります。この結果は、核体を形成する他の植物の光受容体やタンパク質についても、より一般的に当てはまる可能性が高いと考えられる。

Spatial relocalization of proteins is crucial for the correct functioning of living cells. An interesting example of spatial ordering is the light-induced clustering of plant photoreceptor proteins. Upon irradiation by white or red light, the red light-active phytochrome, phytochrome B, enters the nucleus and accumulates in large nuclear bodies (NBs). The underlying physical process of nuclear body formation remains unclear, but phytochrome B is thought to coagulate via a simple protein-protein binding process. We measure, for the first time, the distribution of the number of phytochrome B-containing NBs as well as their volume distribution. We show that the experimental data cannot be explained by a stochastic model of nuclear body formation via simple protein-protein binding processes using physically meaningful parameter values. Rather modelling suggests that the data is consistent with a two step process: a fast nucleation step leading to macroparticles followed by a subsequent slow step in which the macroparticles bind to form the nuclear body. An alternative explanation for the observed nuclear body distribution is that the phytochromes bind to a so far unknown molecular structure. We believe it is likely this result holds more generally for other nuclear body-forming plant photoreceptors and proteins.