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日本語AIでPubMedを検索

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EMBO J..2018 06;37(11). e97631. doi: 10.15252/embj.201797631.Epub 2018-04-18.

RNA結合タンパク質Hfqはリボソームの生合成に重要な役割を果たし、翻訳の忠実性に影響を与えます

The RNA-binding protein Hfq is important for ribosome biogenesis and affects translation fidelity.

  • José M Andrade
  • Ricardo F Dos Santos
  • Irina Chelysheva
  • Zoya Ignatova
  • Cecília M Arraiano
PMID: 29669858 PMCID: PMC5983149. DOI: 10.15252/embj.201797631.

抄録

リボソームの生合成は、複数の因子が関与する複雑なプロセスである。ここでは、広く保存されているRNAシャペロンであるHfqが、sRNA-mRNAベースペアリングを制御することができ、17S rRNA前駆体と結合し、その正しい処理と成熟した16S rRNAへの折り畳みを促進することを示している。Hfqの不活性化は、成熟した70Sリボソームのプールを著しく減少させます。リボソームレベルの減少は、Hfqの遠位面に位置する残基に依存するが、sRNAとの相互作用を支配する近位面およびリム面に見られる残基には依存しない。これらの結果は、Hfqがリボソームを制御することは、sRNA調節因子としてのHfqの機能とは無関係であることを示唆している。さらに、Hfqを不活性化すると、リボソームの翻訳効率と忠実性が低下することが明らかになりました。本研究では、Sm様タンパク質Hfqの機能をスモールRNAを介した制御機能にとどまらず、リボソームの生合成と翻訳に重要な役割を果たすHfqの新たな役割を明らかにした。

Ribosome biogenesis is a complex process involving multiple factors. Here, we show that the widely conserved RNA chaperone Hfq, which can regulate sRNA-mRNA basepairing, plays a critical role in rRNA processing and ribosome assembly in Hfq binds the 17S rRNA precursor and facilitates its correct processing and folding to mature 16S rRNA Hfq assists ribosome assembly and associates with pre-30S particles but not with mature 30S subunits. Inactivation of Hfq strikingly decreases the pool of mature 70S ribosomes. The reduction in ribosome levels depends on residues located in the distal face of Hfq but not on residues found in the proximal and rim surfaces which govern interactions with the sRNAs. Our results indicate that Hfq-mediated regulation of ribosomes is independent of its function as sRNA-regulator. Furthermore, we observed that inactivation of Hfq compromises translation efficiency and fidelity, both features of aberrantly assembled ribosomes. Our work expands the functions of the Sm-like protein Hfq beyond its function in small RNA-mediated regulation and unveils a novel role of Hfq as crucial in ribosome biogenesis and translation.

© 2018 The Authors.