日本語AIでPubMedを検索
活性化されたCheYのNMR構造
NMR structure of activated CheY.
PMID: 10731410 DOI: 10.1006/jmbi.2000.3595.
抄録
CheYタンパク質は、細菌の走化性における応答制御因子である。保存されているアスパラチル残基のリン酸化は、タンパク質を不活性状態から活性状態に変換する構造変化を誘導する。アスパラチルリン酸の半減期が短いため、活性タンパク質の詳細な構造解析ができなかった。Escherichia coli CheYの持続的な活性化は、ベリロフロライド(BeF(3)(-))との錯形成によって達成され、NMR分光法によって決定された構造は、0.58(+/-0.08)Aのバックボーンr.m.s.d.にまで達した。Thr87 OH基と活性部位アクセプター（おそらくAsp57.BeF(3)(-)）との間の水素結合の形成は、高度に保存された残基、Thr87とTyr106の結合した転位を安定化させ、β4とH4の変位とともに、活性状態を得ることができます。この結合再配置は、レシーバードメインの活性化のためのより一般的なメカニズムである可能性がある。
The CheY protein is the response regulator in bacterial chemotaxis. Phosphorylation of a conserved aspartyl residue induces structural changes that convert the protein from an inactive to an active state. The short half-life of the aspartyl-phosphate has precluded detailed structural analysis of the active protein. Persistent activation of Escherichia coli CheY was achieved by complexation with beryllofluoride (BeF(3)(-)) and the structure determined by NMR spectroscopy to a backbone r.m.s.d. of 0.58(+/-0.08) A. Formation of a hydrogen bond between the Thr87 OH group and an active site acceptor, presumably Asp57.BeF(3)(-), stabilizes a coupled rearrangement of highly conserved residues, Thr87 and Tyr106, along with displacement of beta4 and H4, to yield the active state. The coupled rearrangement may be a more general mechanism for activation of receiver domains.
Copyright 2000 Academic Press.