ペトロトガ・モビリスSJ95由来GH13およびGH57グリコーゲン分岐酵素の特性とグリコーゲン生合成における潜在的役割の解明

Characterization of the GH13 and GH57 glycogen branching enzymes from Petrotoga mobilis SJ95 and potential role in glycogen biosynthesis.

• Xuewen Zhang
• Hans Leemhuis
• Marc J E C van der Maarel

抄録

グリコーゲンは高度に分岐したα-グルカンポリマーであり、多くの微生物によってエネルギーおよび炭素備蓄として広く利用されている。分岐は、グリコシドヒドロラーゼファミリー13(GH13)および57(GH57)に分類されるグリコーゲン分岐酵素(EC 2.4.1.18)によって導入される。ほとんどの微生物は、典型的には単一のグリコーゲン分岐酵素（ＧＢＥ）遺伝子のみを有する。GH13 と GH57 の両方の gbe 遺伝子を持つ微生物は、Petrotoga mobilis や Mycobacterium tuberculosis のような少数の微生物に限られている。ここでは、P. mobilis の GH13 と GH57 GBE の基本的な特徴を報告する。GH13 GBEは、直鎖状のα-グルカンアミロースに対してかなり高い分岐活性を持ち、グリコーゲンに非常に近い高分子量の高度に分岐したα-グルカンを生成する。一方、GH57 GBEは、はるかに小さな分岐α-グルカンを生成します。GH13 GBEはグリコーゲン合成に関与する古典的なグリコーゲン分岐酵素として作用するが、GH57 GBEの役割は不明である。

Glycogen is a highly branched α-glucan polymer widely used as energy and carbon reserve by many microorganisms. The branches are introduced by glycogen branching enzymes (EC 2.4.1.18), that are classified into glycoside hydrolase families 13 (GH13) and 57 (GH57). Most microorganisms have typically only a single glycogen branching enzyme (gbe) gene. Only a few microorganisms carry both GH13 and GH57 gbe genes, such as Petrotoga mobilis and Mycobacterium tuberculosis. Here we report the basic characteristics of the GH13 and GH57 GBE of P. mobilis, both heterologously expressed in E. coli. The GH13 GBE has a considerably higher branching activity towards the linear α-glucan amylose, and produces a highly branched α-glucan with a high molecular weight which is very similar to glycogen. The GH57 GBE, on the contrary, makes a much smaller branched α-glucan. While the GH13 GBE acts as a classical glycogen branching enzyme involved in glycogen synthesis, the role of GH57 GBE remains unclear.